Odstavec 55. Aminokyseliny
Textová spisovatelka - Anisimova Elena Sergeevna.
Autorská práva vyhrazena. Nelze prodat text.
Kurzíva není napěchovaná.
Komentáře lze zasílat poštou: [email protected]
https://vk.com/bch_5
PARAGRAPH 55:
A M I N O K I S L O T Y.
Viz také článek 29, 56-69 a první: soubor „55 AMINO ACID TABLES“.
Stručně: aminokyseliny jsou potřebné pro syntézu tělních bílkovin, řady hormonů a dalších důležitých látek, pro syntézu glukózy v hladu.
Od vzorců a vlastností aminokyselin, ze kterých je protein syntetizován, závisí jeho vlastnosti a funkce.
55. 1. Funkční skupiny a třídy. - viz bod 29.
56. 2. Vzorce aminokyselin.
Jak najít radikál ve vzorci aminokyselin:...
55. 3. Aminokyselinové radikály.
Co závisí na radikálech (významu radikálů):...
HYDROGEN ATOM (N)
Atom H karboxylové skupiny (–COOH):...
55. 4. Vlastnosti aminokyselin.
55. 4. 1. Aminokyselinový náboj.
Náboje na aminoskupině a na karboxylové skupině.
Poplatky za aminokyseliny.
Negativně nabité aminokyseliny.
Pozitivní nabité aminokyseliny.
Částečné nabití aminokyselin.
Jaký je význam nábojů radikálů??
Ovlivňuje strukturu proteinové molekuly - str. 57-59.
Nabité radikály se podílejí na práci proteinů.
55. 4. 2. Rozpustnost aminokyselin a jejich radikálů ve vodě.
Jaké látky jsou rozpustné ve vodě?
Na čem závisí rozpustnost?
Jaké látky se nazývají (nejsou) rozpustné ve vodě?
Jaká je polarita molekuly?
Vzhledem k tomu, jaké molekuly mají náboje?
Jak určit: polární látka nebo ne?
Proč přítomnost atomů O, S a N způsobuje, že radikály jsou polární?
Rozpustnost aminokyselin ve vodě.
Jaká je rozpustnost radikálů??
55. 4. 3. Reakce aminokyselin: kyselost a zásaditost.
Co určuje reakci (pH) média?
Kyselé aminokyseliny.
ZÁKLADNÍ aminokyseliny (ve kterých alkalická reakce)
Na čem záleží na aminokyselinové reakci??
Koncept IET (isoelektrický bod)
55. 4. 4. Optická aktivita aminokyselin.
L-aminokyseliny a D-aminokyseliny.
55. 5. Klasifikace aminokyselin.
55. 5. 1. Chemická klasifikace aminokyselin.
Aminokyselinové zbytky se dělí rozpustností
Mezi polární radikály patří:...
Mezi radikály s plným nábojem rozlišují:...
Podle pH, reakcí
55. 5. 2. Biologická klasifikace aminokyselin.
V jaké formě jsou aminokyseliny obsaženy v potravinách??
Jaké jsou názvy potravinových proteinů v závislosti na složení aminokyselin?
Potraviny obsahující proteiny:...
Rostlinné potraviny jako zdroj bílkovin:...
55. 6. Funkce aminokyselin.
55. 6. 1. Funkce proteinových aminokyselin.
55. 6. 2. Funkce neproteinových aminokyselin.
55. 1. Funkční skupiny a třídy. - viz bod 29.
Skupina atomů -NH2 se nazývá AMINO GROUP.
Atomová skupina - COOH se nazývá skupina CARBOXYL
(Ustanovení 27 a 29, nezaměňovat se skupinou karboNyl –C (O) H, včetně aldehydu,
a peroxidová skupina: —C - O - O - H).
Pokud látka obsahuje aminoskupinu, ale žádnou skupinu COOH, týká se to AMINS.
Pokud látka obsahuje skupinu –COOH, ale žádnou aminoskupinu, týká se to KARBONICKÝCH KYSELIN.
Pokud látka obsahuje jak aminoskupinu, tak karboxylovou skupinu, vztahuje se na AMINO KYSELINY.
V aminokyselinách, které tvoří proteiny, jsou aminoskupiny spojeny s druhým atomem uhlíku, který se nazývá alfa-uhlíkový atom, tj. Ke stejnému atomu uhlíku jako karboxylová skupina. Jinými slovy, mají aminoskupinu v alfa poloze.
56. 2. Vzorce aminokyselin.
V aminokyselinových vzorcích alespoň jedné karboxylové skupiny (-COOH)
a alespoň jedna aminoskupina (-NH2),
podle názvu "aminokyseliny".
Aminoskupina a karboxylová skupina proteinových aminokyselin
navázaný na atom uhlíku nazývaný alfa atom uhlíku.
K tomuto alfa atomu uhlíku jsou také připojeny:
atom vodíku (H)
a RADICAL - všechny ostatní atomy dané aminokyseliny
(ve zbytku může být druhá karboxylová skupina nebo druhá aminoskupina):
...
Toto je obecný vzorec pro všechny proteinové aminokyseliny..
Různé aminokyseliny se liší radikály. Musíte znát 20 radikálů 20 proteinových aminokyselin.
Pokud místo R napište vzorec radikálu (viz jejich vzorce níže),
pak dostaneme vzorec pro specifickou aminokyselinu - str. 63-69.
56. 2. Vzorce aminokyselin.
Jak najít radikál ve vzorci aminokyselin:
musíte ve vzorci najít aminokyseliny skupiny -COOH a -NH2, mezi nimiž pouze jeden atom uhlíku (C),
Pak zakroužkujte tyto skupiny a atom C společně s jedním atomem vodíku (H) s tímto atomem C - všechny ostatní atomy vzorce budou zbytkem této aminokyseliny, i když je to pouze jeden atom vodíku (H) glycinového radikálu.
55. 3. Aminokyselinové radikály.
Co závisí na radikálech (smyslu radikálů):
Vlastnosti aminokyselin závisí na vlastnostech radikálů
(molekulová hmotnost,
rozpustnost ve vodě a dalších polárních nebo nepolárních rozpouštědlech,
přítomnost nebo nepřítomnost poplatku, IET,
polarita atd.).
A vlastnosti radikálů závisí na vlastnostech funkčních skupin přítomných v radikálech.
Chemická klasifikace aminokyselin je také založena na rozdílech v radikálech..
Závisí na vlastnostech aminokyselin a jejich radikálů,
jaká bude prostorová struktura
(sekundární, terciární a kvartérní struktura)
proteinové molekuly, které jsou tvořeny (zbytky) těchto aminokyselin.
Atom specifického prvku obsahuje stejný počet protonů a elektronů.
Protony mají kladné náboje a elektrony mají záporné náboje..
Obecně je atom elektricky neutrální kvůli stejnému počtu pozitivních protonů a negativních elektronů.
Když jsou protony nebo elektrony ztraceny nebo připojeny, atom ztratí elektroneutralitu,
získává plný poplatek
a stává se ION.
Když je elektronová hustota jiných atomů přitahována k sobě, atom získá částečný náboj, ale nestane se iontem, ale zůstává atomem.
HYDROGEN ATOM (N)
sestává pouze z jednoho protonu a jednoho elektronu.
Se ztrátou elektronu ve zbývající části atomu vodíku
poplatek se objeví (kladný),
to znamená, že atom vodíku se stane iontem.
Takový iont vodíku (kladně nabitý)
označené jako H+,
a skládá se z jednoho protonu.
Proto se H + často nazývá ne vodíkový ion (protože existuje další vodíkový ion) a ne vodíkový kation, ale PROTON.
Připojení protonu (H +) se nazývá protonace,
a oddělení protonů (H +) se nazývá DEProtonace.
Atom H karboxylové skupiny (–COOH):
Být součástí karboxylové skupiny (–COOH),
proton atomu vodíku (H) je snadno odpojitelný od skupiny
(odejde ve středu nebo se připojí k jiným skupinám),
přeměna na H + (a poskytnutí „kyselé reakce“, snížení pH média).
(Toto se nazývá deprotonace nebo disociace).
V tomto případě elektron atom vodíku zůstává na karboxylové skupině,
což je záporně nabité: –COO–.
Tento proces je reverzibilní, to znamená, že proton se může znovu připojit k deprotonované karboxylové skupině a změnit jej na neutrální - COOOH.
Systém:
–COOH (karboxylová skupina); –COO– (deprotonované) a Н + (proton)
Atomy jako O, S a N
(tj. atomy se silnou elektronegativitou),
snadno přitahují elektronovou hustotu atomů vodíku,
s nimiž jsou spojeny
(tj. ne celý elektron atomu vodíku, ale jeho "část"),
výsledkem jsou atomy vodíku,
spojené s těmito atomy,
objeví se částečný kladný náboj.
A atomy O, S a N,
obdržel elektronovou hustotu atomů vodíku,
díky tomu získávají
ještě silnější záporný náboj
(byl s nimi již kvůli nesdílenému elektronickému páru - NEP).
Skupiny atomů se tak stanou polárními a rozpustnými ve vodě..
55. 4. Vlastnosti aminokyselin.
55. 4. 1. Aminokyselinový náboj.
Náboje na aminoskupině a na karboxylové skupině.
Při pH těla (asi 7 všude kromě žaludku)
atom dusíku N aminoskupiny aminokyselin (–NH2)
váže se na sebe protony (H +)
(kvůli přítomnosti nezdařeného elektronového páru (NEP) na atomu N),
přeměňuje se na protonované aminoskupiny,
které jsou označeny jako -NH3+
a mají kladný náboj
díky plusu spojeného protonu H+.
A karboxylové skupiny (-COOH) aminokyselin
ztratit protony
(během elektrolytické disociace),
mění se na DEProtonované skupiny,
které jsou označeny jako –COO–
a mají záporný náboj
díky elektronu, který zůstal z atomu vodíku H po "odchodu" protonu H+.
Poplatky za aminokyseliny.
Pokud má aminokyselina pouze jednu aminoskupinu
a pouze jedna karboxylová skupina,
pak jejich kladné a záporné náboje NEUTRALIZUJTE,
proto je obecně molekula aminokyseliny elektroneutrální.
Elektronově neutrální molekula, ve které je kladně nabitá skupina a záporně nabitá skupina, jejíž náboje se navzájem neutralizují, se nazývá ZWITTER-ION.
Ale navzdory „iontu“ v názvu je molekula neutrální.
To znamená, že aminokyseliny jsou zwitteriony.
Negativně nabité aminokyseliny.
Pokud ve vzorci nejsou aminokyseliny jedna, ale dvě karboxylové skupiny (druhá ve zbytku),
pak má aminokyselina NEGATIVNÍ náboj.
Existují pouze dvě takové záporně nabité aminokyseliny: aspartát a glutamát (viz výše uvedený vzorec pro jejich radikály).
Pozitivní nabité aminokyseliny.
Pokud ve vzorci nejsou aminokyseliny jedna, ale dvě aminokyseliny
(nebo existují skupiny, které mají podobné vlastnosti jako aminoskupiny - viz radikály histidinu a argininu s „dalšími“ atomy dusíku;
jednoduše řečeno - pokud ve vzorci VÍCE NEŽ DVA atomů N, dusík),
pak má aminokyselinová molekula POZITIVNÍ POPLATKY.
Existují tři takové kladně nabité aminokyseliny (mezi bílkovinovými):
lysin (aminoskupina),
arginin (3 atomy dusíku guanidinové skupiny v radikálu),
histidin (2 atomy dusíku v imidazolovém kruhu).
Viz výše vzorce jejich radikálů.
Skupiny s plnými poplatky mohou být vzájemně přitahovány (plus mínus),
vytvářející iontové vazby.
(Spojení vznikající v důsledku přitažlivosti na rozdíl od úplných poplatků).
Částečné nabití aminokyselin.
V radikálech několika aminokyselin neexistují žádné skupiny s plně negativním nebo pozitivním nábojem,
ale existují skupiny s částečnými poplatky:
jedná se o skupiny s atomy O, S a N:
–OH (ve zbytcích serinu, threoninu, tyrosinu),
–SH (v cysteinovém radikálu),
–S - CH3 (v methioninovém radikálu)
a amidové skupiny - C (O) NH2 glutaminových a asparaginových radikálů.
Částečné nábojové skupiny mohou být navzájem přitahovány (plus mínus),
tvoří vazby HYDROGEN. (Plus na atomech vodíku H).
(Dluhopisy vznikající v důsledku přitažlivosti na rozdíl od částečných poplatků).
Jaký je význam nábojů radikálů??
Ovlivňuje strukturu proteinové molekuly - str. 57-59.
Nabité radikály se podílejí na práci proteinů
(položka 6):
-NH3 + skupina lysinu (a podobné vlastnosti Arg a His skupin v protonovaném stavu)
pozitivně nabité radikály lysinu, argininu a histidinu
jako součást proteinů může vykonávat funkce
„Milovníci“ elektronů v katalýze nazývali elektrofily - str. 6.
Group –COO - (ve stavu DEProtected)
negativně pozitivně nabité radikály aspartátu a glutamátu
jako součást proteinů může plnit funkce
„Milovník“ pozitivního náboje jádra atomu (jader) ”, nazývaného nukleofil - str. 6.
Kromě toho skupiny lysinu, argininu a histidinu jsou nukleofily.,
když jsou NEPROPONOVANÉ,
protože zároveň mají částečný záporný náboj, který NEP „nese“.
55. 4. 2. Rozpustnost aminokyselin a jejich radikálů ve vodě.
Jaké látky jsou rozpustné ve vodě?
Rozpustný ve vodě (a dalších polárních rozpouštědlech),
jejichž molekuly jsou POLAR, jako voda.
Naopak nepolární látky ve vodě jsou špatně rozpustné.,
ale dobře se rozpustí v lipidech a dalších nepolárních rozpouštědlech.
Na čem závisí rozpustnost?
Rozpustnost je založena na „podobnosti“: „jako se rozpustí jako“,
to znamená, že polární látky se rozpustí v polárních rozpouštědlech (ve vodě a...),
a v nepolárních rozpouštědlech se nepolární látky rozpustí.
To znamená, že polární látky se rozpustí ve vodě
a nepolární.
Jaké látky se nazývají (nejsou) rozpustné ve vodě?
Látky rozpustné ve vodě (polární) se nazývají HYDROFILNÍ,
to znamená „milující vodu“.
Látky nerozpustné ve vodě (nepolární) se nazývají HYDROPHOBIC,
to znamená „bojí se vody“.
Hydrofobní radikály jsou současně LIPOFILNÍ - to znamená, že „milují lipidy“ v tom smyslu, že se v lipidech dobře rozpouštějí. A v jiných nepolárních rozpouštědlech.
Jaká je polarita molekuly?
(nebo části molekuly, pokud je molekula velká)
Polarita molekuly je přítomnost „pólů“ v molekule
- tj. účtované skupiny (kladně nebo záporně).
V tomto případě mohou být poplatky buď úplné, nebo částečné.
Vzhledem k tomu, jaké molekuly mají náboje?
Částečné náboje se obvykle objevují kvůli atomům, jako je O nebo S
přitahovat elektronovou hustotu atomů vodíku (H),
s nimiž jsou spojeny.
Kromě toho atomy O, S, N mají obvykle osamocené páry elektronů (NEP),
které samy o sobě mají částečný záporný náboj.
Plné náboje se často objevují v důsledku přidání protonu (H +),
tj. kvůli protonaci,
nebo kvůli oddělení protonu (deprotonace) - viz výše.
Jak určit: polární látka nebo ne?
Přítomností atomů O, S a N:
pokud jsou tyto atomy v radikálu, pak polární aminokyselinový radikál,
a pokud tyto atomy nejsou v radikálu, pak je radikál nepolární.
Proč přítomnost atomů O, S a N způsobuje, že radikály jsou polární?
Atomy O a S silně přitahují hustotu elektronů.
příbuzné atomy vodíku
(jinými slovy, O a S mají silnou elektronegativitu),
což vede ke vzniku ČÁSTEČNÉ NEGATIVNÍ POPLATKY na atomech O a S.
A přítomnost nábojů v molekule nebo ve skupině (i částečné) - to je polarita.
Kromě toho skupina s kyslíkem, jako je karboxylová skupina (-COOH)
má vlastnost „ztráty“ protonu (H +), tj. deprotonace.
V tomto případě elektron atom vodíku zůstává poté, co proton opouští atom kyslíku,
kvůli kterému na atomu kyslíku (přesněji "na" karboxylové skupině)
po deprotonaci se objeví záporný náboj (plný).
Atom dusíku (N) má tzv. Unshared elektronový pár (NEP),
který má záporný náboj (částečný),
a proto má schopnost přitahovat se k sobě (a "držet" kvůli přitažlivosti)
pozitivně nabité protony (H +), tj. protonované,
proto dusíkové skupiny mají často tento kladný náboj (plný).
Rozpustnost aminokyselin ve vodě.
Všechny aminokyseliny jsou velmi dobře rozpustné ve vodě.
díky přítomnosti všech aminokyselin ve vzorci všech dvou nabitých skupin (amino a karboxy).
Rozpustnost zbytků aminokyselin je ale jiná.
Rozpustnost radikálů konkrétního proteinu závisí na,
jaká bude prostorová struktura této proteinové molekuly,
jaké jsou vlastnosti tohoto proteinu,
jaké funkce může tento protein vykonávat.
Radikálně rozpustné (tj. Hydrofilní) radikály,
které obsahují atomy O, S nebo N,
protože přítomnost těchto atomů dělá radikály polárními
nebo dokonce plně nabitý (Asp, Glu - negativně, Liz, Arg, Gis - pozitivně).
Zbývající radikály (ve kterých nejsou atomy O, S a N) jsou nerozpustné ve vodě, tj. Hydrofobní, protože jsou nepolární.
Jaká je rozpustnost radikálů??
Rozpustnost radikálů (jak jejich náboj) ovlivňuje prostorovou strukturu proteinu.
Hydrofilní radikály v důsledku hydrofilnosti
objevují se na povrchu globule (ve vodním prostředí)
při tvorbě prostorové struktury proteinu.
Hydrofobní radikály ve vodním prostředí mají tendenci se „odcházet“ od vody, od hydrofilních radikálů, ale přibližují se k sobě,
výsledkem jsou hydrofobní radikály
objevují se uvnitř globule během vytváření prostorové struktury ve vodním prostředí.
U membrán je opak pravdou:
tam se hydrofilní radikály vzdálí od membránových lipidů,
a hydrofobní radikály „přiléhající“ k membránovým lipidům.
55. 4. 3. Reakce aminokyselin: kyselost a zásaditost.
Co určuje reakci (pH) média?
(Připomenutí) "Kyselina" média závisí na tom, kolik protonů (H +) obsahuje,
to znamená z koncentrace protonů v médiu.
Čím vyšší je koncentrace protonů, tím kyselejší je prostředí.
a BĚHEM (méně) pH.
Čím nižší je koncentrace protonu, tím méně je kyselé prostředí.
(čím více je alkalická) a tím vyšší (více) pH.
(Nepleťte si).
Zdrojem protonů v roztoku jsou atomové skupiny,
od kterých se mohou protony (skupiny donorů protonů) oddělit.
Kyseliny jsou tedy látky, ze kterých lze protony oddělit, tj. Donory protonů.
Příklady skupin donorů protonů:
karboxylové před deprotonací: –COOH (aspartát, glutamát)
aminoskupina (a podobné skupiny v Arg) po protonaci: –NH3+,
částečně skupiny OH (serin, tyrosin, threonin) a SH (cystein) atd..
Více protonových donorových skupin v molekule,
o to kyselejší je tato látka,
čím nižší je pH jeho roztoků,
silnější kyselina je tato látka.
Nejsilnějšími kyselinami z aminokyselin jsou aspartát a glutamát..
ZÁKLADNÍ aminokyseliny (ve kterých alkalická reakce)
Existují skupiny, které jsou schopny k sobě připojit protony,
tj. skupiny přijímající protony.
Připojením protonů z média tyto skupiny snižují koncentraci protonů v médiu
a proto snižují kyselost média a zvyšují zásaditost média (tj. vytvářejí alkalickou reakci).
Skupiny proton-akceptor jsou proto báze.
Radikály se skupinami přijímajícími protony jsou základní
a provést alkalickou reakci.
Příklady zásaditých aminokyselin (poskytujících alkalickou reakci):
stejné jako pozitivně nabité aminokyseliny, to je:
lysin, arginin a histidin.
Tedy, navzdory názvu aminokyselin, roztoky ne všech aminokyselin mají nízké pH (tj. Ostře kyselá reakce).
Kyselá karboxylová skupina a základní aminokyselina všech aminokyselin se navzájem neutralizují,
takže karboxylové dávají ve středu proton,
a aminoskupina připojuje proton média k sobě.
Tyto aminokyseliny jsou proto kyselé,
které mají SECOND karboxylovou skupinu (tj. aspartát a glutamát).
A ty aminokyseliny, které mají druhou aminokyselinu,
jako v lysinu (nebo podobně jako aminoskupina podle vlastností Arg a His skupin),
dávají dokonce silně alkalickou reakci, jsou zásadité.
Na čem záleží na aminokyselinové reakci??
Viz bod 6.
Protonové donorové skupiny kyselých aminokyselin
(–COOH v nechráněném stavu aspartátu a glutamátu, SH cysteinu atd.)
mohou sloužit jako donory protonů při práci s enzymy (katalýza) a jinými proteiny.
Skupiny donorů bazických aminokyselin proton-akceptor
(–NH2 skupina lysinu a vlastnosti podobné tomu ve skupinách argininu a histidinu
v protonovaném stavu)
může plnit funkci AKCEPTORŮ protonů během práce enzymů (během katalýzy) a dalších proteinů.
Funkci protonových akceptorů mohou plnit také skupiny -COO- radikálů aspartátu a glutamátu v deprotonovaném stavu..
Katalýza založená na účasti dárců a akceptorů protonů (tj. Kyselin a zásad = bází),
nazývá se donor-akceptor nebo kyselá báze.
Koncept IET (isoelektrický bod):
pro jakoukoli aminokyselinu si můžete vybrat řešení s pH, při kterém bude její náboj neutrální, protože molekula aminokyseliny se nepřesune ani na anodu ani na katodu.
Tato hodnota pH se nazývá IET: hodnota pH, při které se aminokyselina nepohybuje ani na anodu ani na katodu, protože její molekuly jsou neutrální.
Aminokyseliny záporně nabité kvůli ztrátě protonů (při pH 7)
(aspartát a glutamát, jiné mírně kyselé aminokyseliny)
se může stát neutrálním v prostředí, kde je tolik protonů, že molekuly aminokyselin nemohou ztratit protony,
tj. ve velmi kyselém prostředí.
IET takových aminokyselin v oblasti pod 7, tj. V kyselém prostředí.
Aminokyseliny se kladně nabíjí díky připojení protonů k sobě
(Liz, Arg, Gis)
může být neutrální v prostředí, kde je tak málo protonů, že tyto aminokyseliny nemají co k sobě, tj. ve velmi alkalickém prostředí.
IET takových aminokyselin v oblasti nad 7, tj. V alkalickém prostředí.
55. 4. 4. Optická aktivita aminokyselin.
Atomový atom uhlíku všech aminokyselin s výjimkou glycinu,
spojené se 4 různými „zástupci“:
1 - aminoskupina,
2 - karboxylová skupina,
3 - atom vodíku,
4 - radikál (všechny ostatní atomy).
Takové atomy uhlíku (ve kterých jsou všechny 4 substituenty odlišné)
nazývána CHIRAL centra.
A látky v molekulách, ve kterých jsou chirální centra,
mají tendenci otáčet tzv
rovina polarizovaného světla,
jestliže polarizované světlo prochází roztokem látky s chirálním centrem.
Látky s touto vlastností se nazývají opticky aktivní..
Rozlišujte mezi pravotočivými a levotočivými látkami.
L-aminokyseliny a D-aminokyseliny.
Jak D-, tak L-aminokyseliny jsou v přírodě rozšířené.
V proteinech se však dosud našly pouze L-aminokyseliny.
(Musíme si pamatovat z chemie definici D- a L-izomerů.)
55. 5. Klasifikace aminokyselin.
Rozlišení biologické klasifikace aminokyselin (podle jejich funkcí)
a chemický (podle fyzikálně-chemických vlastností).
55. 5. 1. Chemická klasifikace aminokyselin.
Na základě rozdílů v aminokyselinových radikálech.
Liší se rozpustností, polaritou, nábojem, pH, strukturou uhlíkové kostry (cyklické nebo lineární) atd..
Aminokyselinové zbytky se dělí rozpustností
rozpustný ve vodě a dalších polárních rozpouštědlech (hydrofilní)
a nerozpustný ve vodě, ale rozpustný v nepolárních rozpouštědlech (hydrofobní = lipofilní).
V přítomnosti polárních skupin se radikály dělí
na polární a nepolární.
Polární hydrofilní a nepolární hydrofobní (viz výše).
Mezi polárními radikály jsou:
radikály částečného náboje (schopné tvořit vodíkové vazby:
Serin, threonin, cystein, methionin, amidy asparagin a glutamin)
a radikály a plné náboje (schopné vytvářet iontové vazby).
Mezi radikály s plným nábojem se rozlišují:
pozitivně nabité radikály (Arg, Liz, Gis v protonovaném stavu)
a záporně nabité radikály (Asp, Glu v deprotonovaném stavu).
Mezi hydrofobní radikály patří:
„Lineární“ - alifatické,
a cyklický (nearomatický prolin a aromatický Fen, Tyr a Tři)
(Aromatický histidin je polární kladně nabitý.)
Podle pH, reakcí
radikály jsou rozděleny na neutrální, kyselé a bazické.
Kyseliny: aspartát a glutamát (stejný jako záporně nabitý).
ZÁKLADNÍ (stejné jako kladně nabité): Liz, Arg, Gis.
Tabulka "Chemická klasifikace aminokyselin" (podle vlastností radikálů).
55. 5. 2. Biologická klasifikace aminokyselin.
Toto je klasifikace podle aminokyselinové funkce..
Peptidy a proteiny lze syntetizovat z aminokyselin -
sekvence aminokyselinových zbytků spojených peptidovými vazbami (str. 56).
Navíc, pro syntézu proteinů, všechny organismy používají pouze 20 aminokyselin z několika stovek aminokyselin nalezených v přírodě.
Těchto 20 aminokyselin používaných pro syntézu proteinů se nazývá PROTEIN nebo proteinogenní (od slova protein - protein).
Zbývající aminokyseliny (nepoužívané pro syntézu proteinů) se nazývají neproteinové.
Ale mezi neproteinovými jsou velmi důležité (dále).
Tedy v závislosti na tom, zda se aminokyseliny používají pro syntézu proteinů nebo ne,
aminokyseliny jsou rozděleny do dvou skupin:
proteinové aminokyseliny a neproteinové aminokyseliny.
Po syntéze proteinů se mohou některé radikály změnit (str. 83),
ale výsledné aminokyseliny se nazývají protein,
i když jsou součástí proteinů (jejich zbytky)
a vznikají během hydrolýzy proteinů.
Proto je nesprávné říkat, že proteinové aminokyseliny jsou ty, které jsou součástí proteinů nebo vznikají během hydrolýzy proteinů.
Při syntéze proteinů se používá 20 druhů aminokyselin,
a hydrolýza může produkovat 25 aminokyselin.
20 proteinových aminokyselin je kódováno mRNA kodony a DNA kódujícím řetězcem (str. 82), jsou připojeny k a transportovány tRNA.
Neexistuje žádný „kód“ pro zbývající aminokyseliny, nepřipojují se k tRNA.
Při syntéze konkrétního proteinu může být zapotřebí méně než 20 druhů aminokyselin, ale pokud některé z nich nejsou dostačující, nebude možné syntetizovat molekulu tohoto proteinu.,
protože chybějící aminokyselina nemůže být nahrazena nebo přeskočena.
Proto nepřítomnost (nedostatek) v těle dokonce jedné aminokyseliny
vede k zastavení syntézy řady proteinů.
Proto musíte dostat všech 20 aminokyselin s jídlem -
aby bylo možné syntetizovat všechny proteiny potřebné v těle.
Všech 20 proteinových aminokyselin jsou L-isomery.
(na rozdíl od monosacharidů živých organismů, které jsou D-isomery).
Některé proteinové aminokyseliny nelze v těle syntetizovat.,
ale je nezbytné, aby tělo syntetizovalo tělesné bílkoviny a řadu hormonů.
Tyto aminokyseliny musí být získány s jídlem.,
nazývají se NEZÁVISLÉ
(což znamená, že tělo nemůže tyto aminokyseliny nahradit, bez nich se obejít).
Když jsou esenciální aminokyseliny již v těle jako součást jeho proteinů,
lze je získat hydrolýzou proteinů (str. 63), ale původním zdrojem je pouze jídlo.
Pro člověka jsou nezbytné:
Valin, leucin, isoleucin, fenylalanin, tryptofan (nepolární), threonin (OH), methionin (CH3) a lysin (NH2) pro dospělé
(8 kusů a zbývajících 12 je zaměnitelných),
a navíc histidin a arginin pro děti
a cystein pro novorozence.
U dětí není syntéza těchto tří dalších aminokyselin dostatečně aktivní,
a u dospělých je již docela aktivní.
Proteinové aminokyseliny, které lze v těle syntetizovat,
se nazývají VÝMĚNA - str. 67.
(což znamená, že nemusí být přijímány s jídlem).
K syntéze těchto aminokyselin však nemusí vždy dojít,
Tělo je však velmi potřebuje (zejména glutamát, glycin atd.),
proto je lepší, když člověk dostává jídlo a esenciální aminokyseliny.
Důvodem nedostatečné syntézy zaměnitelných aminokyselin může být:
1) nedostatek vitamínů nezbytných pro syntézu:
B6, PP, biotin (pyruvát, oxaloacetát, aspartát), folát (glycin a serin) atd..
2) snížená aktivita enzymů pro syntézu těchto aminokyselin v důsledku mutací,
3) poškození jater atd..
V jaké formě jsou aminokyseliny obsaženy v potravinách??
V potravinách jsou aminokyseliny přítomny především v potravinových bílkovinách.,
a během hydrolýzy potravinových proteinů v trávicím traktu se tvoří aminokyseliny, které jsou absorbovány do krve a transportovány do různých tkání.
Tabulka "Biologická klasifikace aminokyselin"
...
Jaké jsou názvy potravinových proteinů v závislosti na složení aminokyselin?
Potravinové proteiny, které obsahují všechny aminokyseliny v optimálním poměru
(především esenciální aminokyseliny)
a zároveň snadno rozdělit v zažívacím traktu,
s názvem FULL Dietary Proteins.
Proteiny, které neobsahují všechny aminokyseliny ve správném množství, se nazývají VADNÉ.
Produkty s vysokým obsahem bílkovin:
Mnoho produktů původu zvířat:
maso, ryby, vejce, mléčné výrobky (tvaroh, sýr atd.).
Současně jsou ryby lepší než maso díky přítomnosti cenných tuků a nepřítomnosti škodlivých tuků,
což je velmi dobré pro nervovou tkáň, pro krevní cévy (prevence aterosklerózy) atd..
Vajíčka na aterosklerózu - ne 5 denně. A lepší křepelka.
Mléčné výrobky poskytují vápník jiný než protein.
Lidé, kteří nemohou tolerovat mléko kvůli laktóze, potřebují konzumovat nejen plnotučné mléko, ale kyselé mléčné výrobky (obsahují také cenné bakterie).
Současně je nejlepší složení aminokyselin v mléčných bílkovinách a vejcích..
Snížit stávající riziko infekce hlístami
před konzumací živočišných produktů
je nutné dostatečně tvrdé TEPELNÉ ZPRACOVÁNÍ
(vaření, smažení, vaření v páře atd.).
Ale pokud jsou tyto produkty napadeny PRION,
ani tepelné zpracování je nezajistí. Pouze hořící.
Použití syrového nebo polopracovaného masa a rybích výrobků je nežádoucí,
protože to může vést k infekci.
Rostlinné potraviny jako zdroj bílkovin:
obvykle neobsahují kompletní proteiny ve správném množství,
ale kombinace různých druhů rostlinných potravin může poskytnout soubor všech 20 aminokyselin.
Předpokládá se, že optimální kombinace: luštěniny s obilovinami.
Například kukuřice s fazolemi nebo rýže se sójou.
Tyto výrobky mohou být připraveny a spotřebovány současně..
55. Funkce aminokyselin.
Budou známí po prostudování označených odstavců.,
proto zde jsou příklady napěchování volitelné.
55. 6. 1. Funkce proteinových aminokyselin.
1. SYNTÉZA PROTEINU.
Hlavní množství proteinových aminokyselin působí jako substrát při syntéze proteinů - viz výše.
2. HORMONOVÁ SYNTÉZA.
Hormony jsou kromě proteinů syntetizovány z proteinových aminokyselin - str. 63 (hormonální funkce aminokyselin):
1) GABA z glutamátu (str. 94, 63),
2) histamin z histidinu,
3) „hormon štěstí“ serotonin a melatonin z tryptofanu,
4) jodtyroniny z tyrosinu (str. 104),
5) dopamin, norepinefrin a tyrosin adrenalin (str. 105).
S nedostatkem těchto aminokyselin kvůli hladovění, špatné výživě (bez úplných bílkovin), nedostatku vitamínu (zejména B6)
syntéza těchto hormonů je snížena,
což vede k nedostatku těchto hormonů a zhoršené funkci hormonů.
Výsledek se může objevit: DEPRESE, únava, nadváha atd..
Aminokyseliny se používají k syntéze látek všech tříd:
sacharidy (glukóza, odstavce 33 a 67),
lipidy (serin),
nukleové kyseliny (glycin, glutamin, aspartát).
3. SYNTÉZA GLUKÓZY
aminokyselin (všechny kromě dvou, tj. 18, 14 glykogenu a 4 glykogenu) vám umožní udržovat zdraví a život v nepřítomnosti jídla déle než jeden den.
Zdrojem aminokyselin během hladu je rozklad proteinů v tělesných tkáních (krev, svaly atd.).
To může trvat dva měsíce - do konce druhého měsíce se ztráta proteinů stane nekompatibilní s životem (asi 6 kg s počáteční hmotností 70 kg).
4. MEMRANE lipidy jsou syntetizovány ze serinu (odstavce 52 a 40)
fosfatidylserin, fosfatidylethanolaminy a fosfatidylcholin, jakož i sfingomyelin,
co je nezbytné pro tvorbu nových buněk
a pro aktualizaci lipidů existujících membrán.
Zejména je to nutné pro membrány Schwannových buněk, které tvoří nervové obaly myelinu..
5. Syntéza bází dusíku:
pyrimidiny (z aspartátu a glutaminu) a puriny (z aspartátu, glutaminu a glycinu) jsou potřebné pro syntézu nukleotidů pro DNA a RNA,
jejichž syntéza je nezbytná pro buněčné dělení a syntézu proteinů - str. 84 a 35.
6. Syntéza porfyrinů
(str. 121) z glycinu je potřeba k získání cytochromů (P 450 - str. 118 a dýchací řetězec - str. 22),
a také získat HEMOGLOBIN pro dodávku kyslíku do tkání pro výrobu ATP a tepla.
7. Syntéza UREA
(str. 66) je nutný k neutralizaci amoniaku - jinak by člověk na otravu amoniakem zemřel. V procesu syntézy močoviny se podílejí proteinové aminokyseliny aspartát a arginin a nebielkovinová aminokyselina ornithin - musí být získány s jídlem nebo syntetizovány za účasti vitaminu B6..
8. Syntéza CREATINPHOSPHATE (str. 69)
potřebný pro normální funkci svalů. Používá arginin, methionin a glycin..
9. ENERGETICKÁ FUNKCE aminokyselin:
spočívá v tom, že aminokyseliny lze použít k výrobě energie ATP a tepla (str. 20 a 22, 67).
Ale není tam žádná glukóza a tuk. Protože aminokyseliny jsou potřebné pro mnoho dalších důležitých procesů (výše) a když jsou zničeny, vytvářejí se toxické látky (amoniak z dusíku atd.).
10. FUNKCE MEDIÁTORŮ Aminokyselin
spočívá ve skutečnosti, že řada aminokyselin jsou neurotransmitery,
to znamená, že se podílí na přenosu nervového impulsu z neuronu do jiného neuronu:
sektuje v synaptické štěrbině a váže se na receptory postsingaptické membrány.
G L U T A M A T
je hlavní excitační neurotransmiter mozku (str. 93),
a G L I C I N
je hlavním inhibičním neurotransmiterem míchy.
11. Další aminokyselinové funkce:
V odstavcích 38, 39, 63–69 jsou uvedeny další funkce aminokyselin:
Arginin se používá k produkci radikálů NO (str. 96) - látka, která snižuje krevní tlak, to je jeden z mechanismů hypotenze.
Glutamin a cystein se používají k syntéze proteoglykanů a glykoproteinů:
Glutamin dává AMINO SKUPINY aminokyselin,
a cystein dává SULFOUPS (jsou také potřebné pro sulfatidy - oddíl 40).
Většina proteoglykanů (str. 122 a 39) se nachází v chrupavce, kůži a pojivové tkáni.
55. 6. 2. Funkce neproteinových aminokyselin.
1. Funkce mediátora:
aminokyselina GABA (kyselina gama-aminokyselina butylová) je hlavním inhibičním neurotransmiterem mozku.
2. Acyl transfer
(zbytky mastných kyselin - str. 45) se provádí aminokyselinou KARNITIN
To je nezbytné pro tkáně, aby získaly energii ATP a teplo.
při použití mastných kyselin podporuje hubnutí.
Karnitin lze v těle syntetizovat, pokud existují aminokyseliny Lysin a Methionin (jedná se o esenciální aminokyseliny). Existuje droga "L-karnitin".
3. Syntéza močoviny:
Účastní se na něm neproteinové aminokyseliny ORNITIN a citrulin - str. 66.
4. Syntéza hormonů:
neproteinové aminokyseliny se podílejí na syntéze hormonů jako přechodných metabolitů:
DOPA (dioxifenylalanin) - při syntéze katecholaminů z tyrosinu,
5 - hydroxytryptofan - při syntéze serotoninu a melatoninu z tryptofanu.
5. Syntéza kreatinfosfátu:
Při syntéze kreatin-fosfátu z proteinu se podílejí neproteinové aminokyseliny kreatin a guanidin acetát.
AMINOKYSELINY
Aminokyseliny (synonymum s aminokarboxylovými kyselinami) - organické (karboxylové) kyseliny obsahující jednu nebo více aminoskupin; hlavní strukturální část molekuly proteinu.
V závislosti na poloze aminoskupiny v uhlíkovém řetězci s ohledem na karboxylovou skupinu (tj. Na druhém, třetím a tak dále na atomech uhlíku) se rozlišují a-, P-, y-aminokyseliny atd. Mnoho aminokyselin se nachází v živých organismech ve volné formě nebo jako součást složitějších sloučenin. Je popsána cca. 200 různých přírodních aminokyselin, z nichž asi 20, které jsou součástí proteinů, jsou zvláště důležité (viz). Všechny aminokyseliny nalezené v proteinech jsou a-aminokyseliny a odpovídají obecnému vzorci: RCH (NH2) COOH, kde R je radikál, který se liší v různých aminokyselinách a je připojen k druhému atomu uhlíku řetězce. Aminoskupina je připojena ke stejnému atomu uhlíku. Tento atom uhlíku má tedy 4 různé substituenty a je asymetrický.
Ještě před objevením aminokyselin jako zvláštní třídy chemických látek izolovali francouzští chemici Vauclin a Robique (L. W. Vauquelin, P. J. Robiquet, 1806) krystalický asparagin krystalický z chřestové šťávy, což je amid kyseliny asparagové (viz) a který je jednou z aminokyselin v proteinech.
První přirozená aminokyselina (cystin) byla objevena v roce 1810 v močových kamenech Wollastonem (W. N. Wollaston); v roce 1819, Proust (J. L. Proust), provádějící experimenty s fermentací sýra, izolované krystaly leucinu. V roce 1820 Braconnot (N. Braconnot) získal glycin z želatinového hydrolyzátu, který měl sladkou chuť a byl nazýván lepkavý cukr; aminokyselinám byl následně přiřazen glycin. Objev Braconna hrál zvláště důležitou roli, protože to byl první případ získání aminokyselin z hydrolyzátu proteinu; Následně byly zbývající aminokyseliny obsažené v proteinových molekulách izolovány a identifikovány z hydrolyzátů proteinu..
Aminokyseliny mají řadu společných vlastností: jsou to bezbarvé krystalické látky, které se obvykle rozkládají při rozkladu při relativně vysokých teplotách, sladké, hořké nebo čerstvé podle chuti. Aminokyseliny jsou amfoterní elektrolyty, to znamená, že vytvářejí soli s kyselinami i zásadami a mají některé vlastnosti, které jsou charakteristické jak pro organické kyseliny, tak pro aminy. Přírodní a-aminokyseliny mohou otáčet rovinu polarizace do různých stupňů doprava nebo doleva, v závislosti na povaze aminokyselin a okolních podmínkách, ale všechny patří do řady L, to znamená, že mají stejnou konfiguraci atomu a-uhlíku a lze je považovat za deriváty L-alaninu nebo L-glycerol aldehyd. Rozmanitost vlastností a povaha radikálů různých aminokyselin určuje rozmanitost a specifické vlastnosti jednotlivých aminokyselin a proteinových molekul, ve kterých jsou složeny. Chemická struktura a nejdůležitější vlastnosti přírodního aminokilota nalezeného v hydrolyzátech bílkovin jsou uvedeny v tabulce. 1.
| Titul | Racionální jméno | Vzorec | Molekulární váha | Teplota tání | Rozpustnost v gramech na 100 g vody při t ° 25 ° |
|---|---|---|---|---|---|
| L-alanine | kyselina a-aminopropionová | 89,09 | 297 ° (s rozkladem) | 16.51 | |
| L-Arginin | a-amino-5-guanidinovalerová kyselina | 174,20 | 238 ° (s rozkladem) | Snadno rozpustný | |
| L-asparagin | y-amid kyseliny a-aminosukcinové | 132,12 | 236 ° (s rozkladem) | 3,11 (28 °) | |
| Kyselina L-asparagová | a-aminokyselina | 133,10 | 270 ° | 0,50 | |
| L-Valine | a-aminoisovalerianic (a-amino-P-methylbutyric) kyselina | 117,15 | 315 ° (s rozkladem) | 8,85 | |
| L-histidin | a-amino-P-imidazolylpropionová kyselina | 155,16 | 277 ° (s rozkladem) | 4.29 | |
| Glycin (glycocol) | Kyselina aminooctová | 75,07 | 290 ° (s rozkladem) | 24,99 | |
| L-glutamin | Kyselina 5-amid-a-aminoglutarová | 146.15 | 185 ° | 3,6 (18 °) | |
| Kyselina L-glutamová | Kyselina a-aminoglutarová | 147,13 | 249 ° | 0,843 | |
| L-izoleucin | Kyselina a-amino-P-methylvalerová | 131,17 | 284 ° (s rozkladem) | 4,117 | |
| L-leucin | kyselina a-aminoizokaprová | 131,17 | 295 ° (s rozkladem) | 2.19 | |
| L-lysin | kyselina a-, e-diaminokapronová | 146.19 | 224 ° (s rozkladem) | Snadno rozpustný | |
| L-methionin | Kyselina a-amino-y-methylthiomaslová | 149,21 | 283 ° (s rozkladem) | 3.35 | |
| L-hydroxyprolin | kyselina y-hydroxypyrrolidin-a-karboxylová | 131,13 | 270 ° | 36.11 | |
| L-prolin | Kyselina pyrrolidin-a-karboxylová | 115,13 | 222 ° | 162,3 | |
| L-Serine | Kyselina a-amino-P-hydroxypropionová | 105,09 | 228 ° (s rozkladem) | 5,023 | |
| L-tyrosin | Kyselina a-amino-P-paraxyfenylpropionová | 181,19 | 344 ° (s rozkladem) | 0,045 | |
| L-Threonine | Kyselina a-amino-P-hydroxybutylová | 119,12 | 253 ° (s rozkladem) | 20.5 | |
| L-Tryptofan | Kyselina a-amino-P-indolylpropionová | 204,22 | 282 ° (s rozkladem) | 1.14 | |
| L-fenylalavin | a-amino-P-fenylpropionová kyselina | 165,19 | 284 ° | 2,985 | |
| L-cystein | a-amino-P-thiopropionová kyselina | 121,15 | 178 ° | - | |
| L-Cystine | Kyselina di-a-amino-P-thiopropionová | 240,29 | 261 ° (s rozkladem) | 0,011 |
Obsah
Elektrochemické vlastnosti
Aminokyseliny, které mají amfoterické vlastnosti (viz amfolyty), se disociují jak podle typu kyselé disociace (uvolňování vodíkového iontu a negativního nabíjení současně), tak podle typu alkalické disociace (přidání H-iontu a uvolňování hydroxylového iontu), zatímco získají pozitivní nabít. V kyselém prostředí je alkalická disociace aminokilota zvýšena a vznikají soli s kyselými anionty. Naopak v alkalickém prostředí se aminokyseliny chovají jako anionty a vytvářejí soli s bázemi. Bylo zjištěno, že aminokyseliny v roztocích téměř úplně disociují a jsou ve formě amfotérních (bipolárních) iontů, také nazývaných zwitteriony nebo amfiiony:
V kyselém prostředí amfoterní ion váže vodíkový ion, který potlačuje disociaci kyseliny a přeměňuje se v kation; v alkalickém médiu s přídavkem hydroxylového iontu je potlačena alkalická disociace a bipolární ion se stává aniontem. Při určité hodnotě pH média, které není stejné pro různé aminokyseliny, je stupeň disociace kyseliny a zásady pro daný aminokilot vyrovnán a v elektrickém poli aminokyselin se nepohybuje ani na katodu ani na anodu. Tato hodnota pH se nazývá isoelektrický bod (pi), což je nižší, čím kyselejší vlastnosti jsou vyjádřeny pro daný aminocyt, a čím vyšší jsou základní vlastnosti, jsou vyjádřeny pro aminokyselinu (viz. Izoelektrický bod). S pi je rozpustnost aminokyseliny minimální, což usnadňuje srážení z roztoku.
Optické vlastnosti
Všechny a-aminokyseliny, s výjimkou glycinu (viz), mají asymetrický atom uhlíku. Takový atom je vždy druhý nebo a-uhlíkový atom, přičemž všechny čtyři jsou obsazeny různými skupinami. V tomto případě jsou možné dvě stereoizomerní formy, které jsou zrcadlovými obrazy navzájem a nejsou vzájemně kompatibilní jako pravá a levá ruka. Schéma zobrazuje dva stereoizomery alaninové aminokyseliny ve formě trojrozměrného obrazu a odpovídající projekci v rovině. Obrázek vlevo se obvykle považuje za levou konfiguraci (L), vpravo - za pravou konfiguraci (D). Takové konfigurace odpovídají levému a pravotočivému glycerinaldehydu, který se při stanovení konfigurace molekul bere jako výchozí sloučenina. Ukázalo se, že všechny přirozené aminokyseliny získané z proteinových hydrolyzátů podle konfigurace a-uhlíkového atomu odpovídají L-řadě, to znamená, že je lze považovat za deriváty L-alaninu, ve kterém je jeden atom vodíku v kovové skupině nahrazen komplexnějším radikálem. Specifická rotace roviny polarizace světla jednotlivých aminokyselin závisí na vlastnostech celé molekuly jako celku, jakož i na pH roztoku, teplotě a dalších faktorech..
Specifická rotace nejdůležitějších aminokyselin, jejich izoelektrické body a indikátory kyselých disociačních konstant (pKa) jsou uvedeny v tabulce. 2.
| Aminokyselina | Specifická rotace | Kyselinové disociační konstanty | Isoelektrický bod pI | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| vodný roztok | v 5 n. roztok kyseliny chlorovodíkové | pK1 | pK2 | pK3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alanya | +1,6 | +13,0 | 2,34 | 9,69 | 6.0 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Arginine | +21.8 | +48.1 | 2.18 | 9,09 | 13,2 | 10.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Asparagin | -7.4 | +37.8 | 2,02 | 8.80 | 5,4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Kyselina asparagová | +6.7 | +33.8 | 1,88 | 3,65 | 9,60 | 2,8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Valia | +6.6 | 33.1 | 2,32 | 9,62 | 6.0 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Histidin | +59,8 | +18.3 | 1,78 | 5,97 | 8,97 | 7.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycin | 2,34 | 9,60 | 6.0 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glutamin | +9.2 | +46.5 | 2.17 | 9.13 | 5.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Kyselina glutamová | +17.7 | +46,8 | 2.19 | 4.25 | 9,67 | 3.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Isoleucin | +16.3 | +51,8 | 2,26 | 9,62 | 5.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Leucine | -14,4 | +21,0 | 2,36 | 9,60 | 6.0 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Lysine | +19.7 | +37,9 | 2.20 | 8.90 | 10.28 | 9.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Methionin | -14.9 | +34.6 | 2,28 | 9.21 | 5.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Oxyprolin | -99,6 | -66,2 | 1,82 | 9,65 | 5.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Proline | -99,2 | -69,5 | 1,99 | 10,60 | 6.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Série | -7.9 | +15.9 | 2.21 | 9.15 | 5.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Tyrosin | -6.6 | -18.1 | 2.20 | 9.11 | 10.07 | 5.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Threonine | -33.9 | -17.9 | 2.15 | 9.12 | 5,6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Tryptofan | -68,8 | +5.7 | 2,38 | 9.39 | 5.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Fenylalanin | -57,0 | -7.4 | 1,83 | 9.13 | 5.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Cystein | -20,0 | +7.9 | 1,71 | 8,33 | 10,78 | 5,0 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Cystine | Klasifikace aminokyselin Charakteristické vlastnosti jednotlivých aminokyselin jsou určeny postranním řetězcem, tj. Radikálem stojícím na atomu a-uhlíku. V závislosti na struktuře tohoto radikálu se aminokyseliny dělí na alifatické (většina aminokyselin k nim patří), aromatické (fenylalanin a tyrosin), heterocyklické (histidin a tryptofan) a imino kyseliny (viz), ve kterých je atom dusíku navázán na atom a-uhlíku, připojený k postrannímu řetězci v pyrrolidinovém kruhu; prolin a hydroxyprolin k nim patří (viz. Proline). Podle počtu karboxylových a aminových skupin se aminokyseliny dělí následujícím způsobem. Monoaminomonokarboxylové aminokyseliny obsahují jednu karboxylovou a jednu aminovou skupinu; obsahují většinu aminokyselin (jejich pí je přibližně pH 6). Monoaminodikarboxylové aminokyseliny obsahují dvě karboxylové a jednu aminovou skupinu. Kyselina asparagová a kyselina glutamová (viz) mají mírně kyselé vlastnosti. Diaminomonokarboxylové kyseliny - arginin (viz), lysin (viz), histidin (viz) a ornithin - ve vodném roztoku disociují hlavně jako báze. Chemické složení substituentových skupin rozlišuje: oxyamino kyseliny (obsahují alkoholovou skupinu) - serin a threonin (viz), aminokyseliny obsahující síru (obsahují atomy síry) - cystein, cystin (viz) a methionin (viz); amidy (viz) dikarboxylových aminokyselin - asparagin (viz) a glutamin (viz) a podobné Aminokyseliny s uhlovodíkovým radikálem, například alanin, leucin, valin a další, poskytují proteinům hydrofobní vlastnosti; pokud radikál obsahuje hydrofilní skupiny, jako například v dikarboxylových aminokyselinách, dodávají proteinu hydrofilitu. Kromě již zmíněných aminokyselin (viz tabulka a související články) bylo v lidských, živočišných, rostlinných a mikroorganizmových tkáních nalezeno více než 100 aminokyselin, z nichž mnohé hrají důležitou roli v živých organismech. Ornithin a citrulin (patří k diaminokarboxylovým aminokyselinám) hrají důležitou roli v metabolismu, zejména při syntéze močoviny u zvířat (viz Arginin, močovina). Vyšší analogy kyseliny glutamové byly nalezeny v organismech: kyselina a-aminoadipová se 6 atomy uhlíku a kyselina a-aminopimelová se 7 atomy uhlíku. Ve složení kolagenu a želatiny byl nalezen oxylysin: mající dva asymetrické atomy uhlíku. Z alifatických monoaminomonokarboxylových aminokyselin jsou nalezeny kyselina a-aminomáselná, norvalin (kyselina a-aminovalerianová) a norleucin (kyselina a-amprokapronová). Poslední dvě se získají synteticky, ale nenacházejí se v proteinech. Homoserin (a-amino-y-hydroxybutyrátová kyselina) je nejvyšší analog serinu. V souladu s tím je a-amino-y-thiomaslová kyselina nebo homocystein podobným analogem cysteinu. Poslední dvě aminokyseliny spolu s lanthioninem: účastní se výměny aminokyselin obsahujících síru 2,4-Dioxyfenylalanin (DOPA) je meziprodukt výměny fenylalaninu (viz) a tyrosinu (viz). Aminokyselina, jako je 3,5-dijodtyrosin, meziprodukt tvořený tyroxinem, je tvořen z tyrosinu (viz). Ve volném stavu a ve složení některých přírodních látek existují methylované aminokyseliny (viz Methylace) pro dusík: methylglycin nebo sarkosin [CH2(NHCH3) COOH], jakož i methylhistidin, methyl tryptofan, methyl lysin. Poslední je nedávno objevena jako součást jaderných proteinů - histonů (viz). Popsány jsou také acetylované deriváty aminokyselin, včetně histonacetylisinu.. Kromě a-aminokyselin v přírodě, hlavně ve volné formě a jako součást některých biologicky důležitých peptidů, existují aminokyseliny obsahující aminoskupinu na jiných atomech uhlíku. Patří mezi ně β-alanin (viz alanin), kyselina y-aminomáselná (viz aminokyseliny aminomáselné), která hraje důležitou roli ve fungování nervového systému, kyselina 5-aminolevulinová, což je meziprodukt v syntéze porfyrinů. Taurin (H2N - CH2—CH2-TAK3H), vytvořené v těle během výměny cysteinu. Získání aminokyselinAminokyseliny se získávají různými způsoby, některé z nich jsou navrženy speciálně pro produkci určitých aminokyselin. Nejběžnější metody chemické syntézy aminokyselin jsou následující. 1. Aminace halogenovaných organických kyselin. Derivát halogenu (obvykle bromem substituovaná kyselina) je ovlivněn amoniakem, v důsledku čehož je halogen nahrazen aminoskupinou. 2. Získání aminokyselin z aldehydů jejich zpracováním amoniakem a kyanovodíkem nebo kyanidy. Výsledkem tohoto ošetření je kyanohydrin, který se dále aminuje za vzniku aminonitrilu; zmýdelněním této sloučeniny se získá aminokyselina. 3. Kondenzace aldehydů deriváty glycinu, následovaná redukcí a hydrolýzou. Jednotlivé aminokyseliny lze získat z proteinových hydrolyzátů ve formě těžko rozpustných solí nebo jiných derivátů. Například cystin a tyrosin se snadno vysráží z elektrického bodu; diaminokyseliny vysrážené ve formě solí fosforečného wolframu, pikronu (lysinu), flavianové kyseliny (argininu) a dalších kyselin; dikarboxylové aminokyseliny se vysrážejí ve formě solí vápníku nebo barya, kyselina glutamová se uvolňuje jako aminokyseliny hydrochloridu v kyselém prostředí, kyselina asparagová - ve formě soli mědi atd. Pro preparativní izolaci řady aminokyselin z proteinových hydrolyzátů se používají také chromatografické a elektroforetické metody. Pro průmyslové účely se mnoho aminokyselin získá mikrobiologickou syntézou, která je izoluje z kultivačního média určitých kmenů bakterií. Stanovení aminokyselinJako obecná reakce na aminokyseliny se nejčastěji používá barevná reakce s ninhydrinem (viz), která po zahřátí dává fialové zabarvení různých odstínů s různými aminokyselinami. Používá se také Folinovo činidlo (sodná sůl 1,2-naftochinon-4-sulfoové kyseliny), deaminace kyselinou dusitou s plynovým stanovením dusíku uvolňovaného Van Slyke (viz metody Van Slyke).. Stanovení jednotlivých aminokyselin, jakož i složení aminokyselin bílkovin a volných aminokyselin v krvi a jiných tělesných tekutinách a tkáních, se obvykle provádí chromatografií na papíře nebo na iontoměničových pryskyřicích (viz Chromatografie) nebo elektroforézou (viz). Tyto metody umožňují kvalitativní a kvantitativní stanovení malých množství (zlomků miligramu) jakýchkoli aminokyselin pomocí referenčních vzorků těchto sloučenin jako „svědků“ nebo standardů. Obvykle používají automatické analyzátory aminokyselin (viz Automatické analyzátory), které provádějí kompletní analýzu aminokyselin vzorků obsahujících pouze několik miligramů aminokyseliny během několika hodin. Ještě rychlejší a citlivější metodou pro stanovení aminokyselin je plynová chromatografie jejich těkavých derivátů.. Aminokyseliny, které vstupují do těla lidí a zvířat s potravou, hlavně ve formě potravinových bílkovin, zaujímají centrální místo v metabolismu dusíku (viz) a zajišťují v těle syntézu vlastních bílkovin a nukleových kyselin, enzymů, mnoha koenzymů, hormonů a dalších biologicky důležitých látky; v rostlinách z aminokyselin se tvoří alkaloidy (viz). V krvi lidí a zvířat se obvykle udržuje konstantní hladina obsahu aminokyselin ve volné formě a ve složení malých peptidů. V krevní plazmě osoba v průměru obsahuje 5-6 mg dusíku aminokyselin (obvykle nazývaného amino dusík) na 100 ml plazmy (viz. Zbytkový dusík). V červených krvinkách je obsah aminového dusíku 11 / 2-2krát vyšší, v buňkách orgánů a tkání je dokonce vyšší. Asi 1 g aminokyselin se vylučuje denně močí (tabulka 3). S hojnou a nevyváženou výživou bílkovin, se zhoršenou funkcí ledvin, jater a dalších orgánů, jakož i s některými otravami a dědičnými metabolickými poruchami aminokyselin se jejich obsah v krvi zvyšuje (hyperaminoacidémie) a znatelné množství aminokyselin se uvolňuje v moči. (viz Aminoaciduria).
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||