Vzorec kyseliny aminooctové

Glycin lze získat hydrolýzou proteinů nebo chemickou syntézou:

Biologická role

Glycin je součástí mnoha proteinů a biologicky aktivních sloučenin. Porfyriny a purinové báze se syntetizují z glycinu v živých buňkách..

Glycin je také neurotransmiterová aminokyselina s dvojím účinkem. Glycinové receptory se nacházejí v mnoha částech mozku a míchy. Vazbou na receptory (kódované geny GLRA1, GLRA2, GLRA3 a GLRB) způsobuje glycin „inhibiční“ účinek na neurony, snižuje uvolňování „excitačních“ aminokyselin, jako je kyselina glutamová, z neuronů a zvyšuje uvolňování GABA. Glycin se také váže na specifická místa NMDA receptorů, a tak usnadňuje přenos signálu z excitačních neurotransmiterů glutamátu a aspartátu. [1] V míše vede glycin k inhibici motorických neuronů, což umožňuje použití glycinu v neurologické praxi k odstranění zvýšeného svalového tonusu.

Lékařské použití

Farmakologické léčivo glycin má sedativní (sedativní), mírné uklidňující (anti-úzkost) a slabý antidepresivní účinek, snižuje pocit úzkosti, strachu, psychoemocionálního stresu, zvyšuje účinek antikonvulziv, antidepresiv, antipsychotik, je součástí řady terapeutických postupů ke snížení opiátů alkoholu a dalších typů, jako pomocný lék s mírným sedativním a uklidňujícím účinkem se snižuje. Má některé nootropické vlastnosti, zlepšuje paměť a asociativní procesy..

Glycin je metabolický regulátor, normalizuje a aktivuje procesy ochranné inhibice v centrálním nervovém systému, snižuje psychoemotivní stres, zvyšuje duševní výkon.

Glycin má glycin a GABAergické, alfa1-adrenergní blokování, antioxidační, antitoxické účinky; reguluje aktivitu glutamátových (NMDA) receptorů, díky kterým je léčivo schopno:

• snížit psychoemocionální stres, agresivitu, konflikty, zvýšit sociální přizpůsobení;
• zlepšit náladu;
• usnadnit usínání a normalizovat spánek;
• zvýšit duševní výkon;
• snížit vegetativní-cévní poruchy (včetně menopauzy);
• snížit závažnost mozkových poruch při ischemické mrtvici a traumatickém poškození mozku;
• snížit toxické účinky alkoholu a drog, které inhibují funkce centrálního nervového systému;
• snížit chuť na sladkosti.

Snadno proniká do většiny tělních tekutin a tělesných tkání, včetně mozku; je metabolizován na vodu a oxid uhličitý, nedochází k jeho hromadění v tkáních. [2]

Glycin se nachází ve významném množství v cerebrolysinu (1,65–1,80 mg / ml). [1]

V průmyslu

V potravinářském průmyslu je registrována jako potravinářská přídatná látka E640 jako modifikátor chuti a vůně.

Být mimo zemi

Glycin byl objeven na Comet 81P / Wilda (Wild 2) jako součást projektu distribuovaného Stardust @ Home. [3] [4] Cílem projektu je analyzovat údaje z vědecké lodi Stardust (Stardust). Jedním z jeho úkolů bylo proniknout ocasem komety 81P / Wild (Wild 2) a sbírat vzorky hmoty - tzv. Mezihvězdný prach, který je nejstarším materiálem, který zůstal nezměněn od vzniku sluneční soustavy před 4,5 miliardami let. [5]

15. ledna 2006, po sedmi letech cestování, se kosmická loď vrátila zpět a upustila kapsli obsahující vzorky stardust na Zemi. V těchto vzorcích byly nalezeny stopy glycinu. Látka je zjevně neobvyklého původu, protože v ní je mnohem více izotopů C13, než v pozemním glycinu. [6]

Aminokyseliny

Struktura

Aminokyselina je monomer sestávající z dusíku, vodíku, uhlíku a kyslíku. Uhlovodíkové zbytky, jako je síra nebo fosfor, mohou být také připojeny k aminokyselině..

Podmíněný obecný vzorec aminokyselin - NH₂-R-COOH, kde R je dvojvazný radikál. Kromě toho může být v jedné molekule několik aminoskupin.

Obr. 1. Strukturální struktura aminokyselin.

Z chemického hlediska jsou aminokyseliny deriváty karboxylových kyselin, v jejichž molekule jsou atomy vodíku nahrazeny aminoskupinami.

Aminokyseliny jsou klasifikovány podle několika kritérií. V tabulce je uvedena klasifikace podle tří charakteristik..

Podepsat

Popis

Příklad

Vzájemným uspořádáním aminových a karboxylových skupin

Mezi funkční skupiny obsahují jeden atom uhlíku

p-, y-, 8-, e- a další aminokyseliny

Mezi funkční skupiny obsahují několik atomů uhlíku

kyselina β-aminopropionová (dva atomy mezi skupinami), ε-aminokapronová kyselina (pět atomů)

Variabilní částí (radikální)

Neobsahujte aromatické vazby. Jsou lineární a cyklické

Lysin, serin, threonin, arginin

Obsahují benzenový kruh

Fenylalanin, tryptofan, tyrosin

Obsahuje heteroatom - radikál, který není uhlík nebo vodík

Tryptofan, histidin, prolin

Obsahují aminoskupinu NH

Podle fyzikálně-chemických vlastností

Neinteragujte s vodou

Glycin, Valine, Leucine, Proline

Interagujte s vodou. Dělené na nenabité, kladně a záporně nabité

Lysin, serin, aspartát, glutamát, glutamin

Obr. 2. Schéma klasifikace aminokyselin.

Názvy jsou tvořeny ze strukturních nebo triviálních názvů karboxylových kyselin s předponou „amino“. Čísla označují, kde se nachází aminoskupina. Používají se také drobná jména končící na „-in“. Například 2-aminobutanová kyselina a a-aminomáselná kyselina.

Vlastnosti

Aminokyseliny se liší fyzikálními vlastnostmi od ostatních organických kyselin. Všechny sloučeniny této třídy jsou krystalické látky, dobře rozpustné ve vodě, ale špatně rozpustné v organických rozpouštědlech. Tají při vysokých teplotách, mají sladkou chuť a snadno tvoří soli.

Aminokyseliny jsou amfoterní sloučeniny. V důsledku přítomnosti karboxylové skupiny vykazují -COOH kyselé vlastnosti. Aminoskupina -NH₂ určuje základní vlastnosti.

Chemické vlastnosti sloučenin:

Z aminokyselinových monomerů vznikají dlouhé polymery - proteiny. Jeden protein může zahrnovat několik různých aminokyselin. Například kaseinový protein obsažený v mléce sestává z tyrosinu, lysinu, valinu, prolinu a řady dalších aminokyselin. V závislosti na struktuře proteiny vykonávají v těle různé funkce.

Co jsme se naučili?

Z hodiny chemie třídy 10 se dozvěděli, co jsou aminokyseliny, jaké látky obsahují, jak jsou klasifikovány. Aminokyseliny zahrnují dvě funkční skupiny - aminoskupinu - NH₂ a karboxylová skupina - COH. Přítomnost dvou skupin určuje amfotericitu aminokyselin: sloučeniny mají vlastnosti bází a kyselin. Aminokyseliny se dělí podle několika charakteristik a liší se počtem aminokyselin, přítomností nebo nepřítomností benzenového kruhu, přítomností heteroatomu, interakcí s vodou.

Amines. Aminokyseliny

Amines

Aminy jsou deriváty amoniaku, v molekule, kde jeden, dva nebo tři atomy vodíku jsou nahrazeny uhlovodíkovými radikály.

Klasifikace

Počet uhlovodíkových radikálů nahrazujících atomy vodíku v molekule NH₃, všechny aminy lze rozdělit do tří typů:

Skupina - NH₂ nazývá se amino skupina.

Existují také aminy, které obsahují dvě, tři nebo více aminoskupin, například:

Isomerismus

Jako příklady považujte všechny typy izomerismu s empirickým vzorcem C.₄H_jedenáctN:

Fyzikální vlastnosti

Dolní limity primárních aminů jsou plynné látky, mají zápach amoniaku a dobře se rozpouští ve vodě. Aminy s vyšší relativní molekulovou hmotností - kapaliny nebo pevné látky, jejich rozpustnost ve vodě klesá se zvyšující se molekulovou hmotností.

Chemické vlastnosti

Aminy jsou v chemických vlastnostech podobné amoniaku..

1. Interakce s vodou - tvorba hydroxidů substituovaného amonia.

Vzpomeňte si, jak amoniak reaguje s vodou:

Roztok amoniaku ve vodě má slabé zásadité (základní) vlastnosti. Důvodem hlavních vlastností amoniaku je přítomnost osamělého páru elektronů na atomu dusíku, který se podílí na tvorbě donor-akceptorové vazby s vodíkovým iontem. Ze stejného důvodu jsou také slabé báze aminy. Aminy - organické základy:

Rozpustné aminy - silnější báze než amoniak.

2. Interakce s kyselinami - tvorba solí (neutralizační reakce).

Jako báze tvoří amoniak s kyselinami amonné soli:

Podobně, když aminy reagují s kyselinami, vznikají substituované amoniové soli:

Zásady jako silnější báze vytlačují amoniak a aminy ze svých solí:

3. Spalování aminů

Aminy jsou hořlavé. Produkty spalování aminů a dalších organických sloučenin obsahujících dusík jsou oxid uhličitý, voda a volný dusík; např:

Výrobní metody

1. Interakce alkoholů s amoniakem při zahřívání v přítomnosti Al₂O₃ jako katalyzátor. Viz příklady v tématu "Alkoholy".

2. interakce alkylhalogenidů (halogenalkanů) s amoniakem; např:

Výsledný primární amin může reagovat s přebytkem alkylhalogenidu a amoniaku, což vede k tvorbě sekundárního aminu:

Podobně lze připravit terciární aminy..

Aniline

Anilin je nejjednodušší představitel primárních aromatických aminů:

Fyzikální vlastnosti

Anilin je bezbarvá olejovitá kapalina s charakteristickým zápachem, lehce rozpustná ve vodě, jedovatá.

Chemické vlastnosti

Základní vlastnosti anilinu jsou vyjádřeny velmi slabě, protože ovlivňuje vliv benzenového jádra na aminoskupinu.

1. Reakce zahrnující aminoskupinu

2. Reakce zahrnující benzenový kruh

Aminoskupina jako substituent prvního druhu usnadňuje substituční reakce v benzenovém jádru, zatímco substituenty se stávají v ortho a para polohách aminoskupiny:

Získání anilinu

Anilin a další primární aromatické aminy se získají reakcí objevenou v roce 1842 ruským chemikem N. N. Zininem. Zininová reakce je metoda výroby aromatických aminů (včetně anilinu) redukcí nitrosloučenin:

Toto je běžný, ale ne jediný způsob, jak získat aromatické aminy..

Použití anilinu

Aminokyseliny

Aminokyseliny jsou deriváty uhlovodíků obsahujících aminoskupiny (-NH₂) a karboxylové skupiny.

Obecný vzorec: (NH₂)_mR (COOH)_n, kde m a n jsou nejčastěji rovny 1 nebo 2. Aminokyseliny jsou tedy sloučeniny se smíšenými funkcemi.

Aminokyseliny v těle:

Zaměnitelné - syntetizované v lidském těle, zahrnují glycin, alanin, kyselinu glutamovou, serin, kyselinu asparagovou, tyrosin, cystein.

Základní - nejsou syntetizovány v lidském těle, pocházejí z jídla. Patří sem valin, lysin, fenylalanin..

Fyzikální vlastnosti

Aminokyseliny jsou bezbarvé krystalické látky, které se dobře rozpouští ve vodě s teplotou tání 230 až 300 o C. Mnoho a-aminokyselin má sladkou chuť.

Výrobní metody

Následující dvě metody se obvykle používají k produkci a-aminokyselin za laboratorních podmínek..

1. Interakce a-halogenovaných karboxylových kyselin s přebytkem amoniaku. V průběhu těchto reakcí je atom halogenu v halogenované karboxylové kyselině nahrazen aminoskupinou. Chlorovodík uvolněný v tomto procesu je vázán přebytkem amoniaku na chlorid amonný. Například alanin lze získat reakcí a-chlorpropionové kyseliny s amoniakem:

2. Hydrolýza proteinů. Při hydrolýze proteinů se obvykle tvoří složité směsi aminokyselin, avšak za použití čistých metod lze izolovat jednotlivé čisté aminokyseliny.

Chemické vlastnosti

a) jako kyselina (zahrnuje karboxylovou skupinu):

b) jako báze (zahrnuje aminoskupinu):

2. Interakce v molekule - tvorba vnitřních solí:

a) monoaminomonokarboxylové kyseliny (neutrální kyseliny).

Vodné roztoky monoaminomonokarboxylových kyselin jsou neutrální (pH = 7);

b) monoaminodikarboxylové kyseliny (kyselé aminokyseliny).

Vodné roztoky monoaminodikarboxylových kyselin mají pH 7 (alkalické médium), protože v důsledku tvorby vnitřních solí těchto kyselin se v roztoku objevuje nadbytek hydroxidových iontů OH.

3. Vzájemné působení aminokyselin - tvorba peptidů:

Dvě aminokyseliny tvoří dipeptid:

Při vytváření názvu dipeptidu se nejprve nazývá aminokyselina, ve které se skupina COOH podílí na tvorbě dipeptidu. V triviálním názvu této kyseliny se poslední písmeno „n“ nahrazuje písmenem „l“. Potom se triviální název aminokyseliny, ve které se skupina -NH podílí na tvorbě dipeptidu, přidá nezměněný.₂.

Každý dipeptid má volné aminoskupiny a karboxylové skupiny, a proto může interagovat s jinou molekulou aminokyseliny za vzniku tripeptidu; tetrapeptidy se získají stejným způsobem atd.:

Podobný

Přidat komentář Zrušit odpověď

O webu

Vítejte na stránkách! Zde najdete nejúplnější informace o historii chemie a jejím vývoji jako vědy, stejně jako zajímavé články o všech dnes známých chemických prvcích ao sloučeninách, které tvoří.

Struktura aminokyselin: strukturní vzorce a klasifikace

Struktura základních aminokyselin: 20 „magických“, které tvoří protein. Struktura. Klasifikace. Tabulky se vzorci. Název a mezinárodní zkratky pro proteinogenní aminokyseliny. S vámi já, Galina Baeva, 20 „magických“ aminokyselin a krásné tabulky se strukturními vzorci přírodních aminokyselin.

Přírodní aminokyseliny jsou strukturální jednotky (monomery) proteinů. Složení proteinů zahrnuje pouze 20 tzv. „Kouzelné“ aminokyseliny, které se také nazývají proteinogenní. Všichni mají podobnou strukturu..

Kromě proteinogenních aminokyselin jsou v těle přítomny také neproteinogenní aminokyseliny, které plní různé úkoly, zejména meziprodukty v biochemickém dopravníku, jako je ornitin, signální molekuly jako β-alanin nebo neurotransmitery, jako je GABA..

Vlastnosti struktury přírodních aminokyselin

Struktura aminokyselin úzce souvisí s jejich funkcemi. Látky podobné v chemické struktuře dělají podobnou práci. Zkusme to přijít na to, abychom se později nezmýlili v anotacích k drogám.

Všechny aminokyseliny jsou formovány do jednoho kusu..

Hlava je aminový zbytek obsahující dusík N.

Uhlíková kostra, sestávající z řetězce atomů uhlíku (v nejjednodušším případě jeden uhlík, ke kterému je aminový zbytek připojen „vpředu“ a uhlíkový konec je připojen k zadní straně)

Zbytek ocasní karboxylové kyseliny - COOH

K uhlíkové kostře na straně může být připojeno jiné chemické seskupení, které dává této látce zvláštní vlastnosti..

Uhlíkový řetězec spolu s kyselým ocasem připojeným k aminové hlavě se nazývá složité slovo „alifatický radikál“.

Názvosloví aminokyselin

Uhlíkový řetězec (kostra) se může skládat buď z 1 atomu uhlíku, nebo z několika. V druhém případě záleží na tom, ke kterému atomu uhlíku, počínaje karboxylovou skupinou, se připojí aminová hlava. Může to být buď 1. atom uhlíku, nebo 2., 3. a další. Chemici souhlasili s tím, že označí atomy uhlíku ne čísly, ale písmeny řecké abecedy: α je 1. atom uhlíku, počínaje karboxylem, β je 2., γ je 3. atd..

Pokud je aminoskupina navázána na uhlík v poloze a, je taková aminokyselina nazývána a-aminokyselina, pokud je aminoskupina navázána v poloze β, jedná se o β-aminokyselinu, pokud je v γ - pak γ-aminokyselina.

Všech 20 přírodních proteinogenních aminokyselin patří do skupiny a-aminokyselin.

Z P-aminokyselin je nejznámější P-alanin a z y-aminokyselin je nejslavnější kyselina y-aminomáselná (GABA). Jejich strukturní vzorce jsou uvedeny níže..

Tabulka 1 Struktura proteinogenních aminokyselin

Tabulka 2 Strukturní vzorce aminokyselin

Tabulka 3 Modely strukturních vzorců aminokyselin

Klasifikace aminokyselin

Existuje několik klasifikací aminokyselin:

1. V závislosti na struktuře alifatického radikálu se aminokyseliny dělí do následujících skupin:

• Pouze aminokyseliny s alifatickým radikálem, tj. ty, ve kterých uhlíkový řetězec neobsahuje další vynálezy. Říká se jim MonoAminoMonoCarboxylová: glycin a alanin.
• Aminokyseliny s rozvětveným řetězcem, ve kterých uhlíková kostra tvoří vedlejší vidlice: valin, leucin, isoleucin. Chemické složení isoleucinu je nerozeznatelné od leucinu, ale jeho uhlíková kostra je ohnuta odlišně, tj. on je stereoisomer. Někdy je izolován do samostatné aminokyseliny a někdy ne. Aminokyseliny s rozvětveným řetězcem také patří do skupiny aminokyselin MonoAminoMonoCarboxylové.
• Aminokyseliny, které mají různé alifatické skupiny:

Alkohol - OH. Říká se jim OxyMonoAminoMonoCarboxylová: serin a threonin

Carboxy, tj. druhý kyselý ocas. Jedná se o aminokyseliny MonoAminoDiCarboxylové: kyselina asparagová (aspartát) a kyselina glutamová (glutamát). Nazývají se také kyselé aminokyseliny, druh "máslového oleje".

Amide. Karboxylový ocas rozrostl druhou aminovou hlavu: asparagin a glutamin. Zdá se jasné, že se jedná o deriváty aspartátu a glutamátu. Nazývají se amidy aminokyselin MonoAminoDiCarboxylové

Amine. Druhá aminová hlava se připojila k uhlíkové kostře: lysinu

Guanidin: další aminové vložky - arginin

Lysin a arginin jsou také klasifikovány jako aminokyseliny DiAminoMonoCarboxylové, protože mají druhou aminovou skupinu. Protože tyto aminokyseliny v neutrálním prostředí (voda, pH = 7) vykazují alkalické (bazické) vlastnosti, zvyšují index vodíku (pH se stává> 7), jsou zařazeny do skupiny základních aminokyselin

Aminokyseliny obsahující síru. V radikálu mají atom síry S: cystein, methionin

Aminokyseliny obsahující aromatický radikál - uhlíkový kruh nebo aromatické aminokyseliny fenylalanin, tyrosin, tryptofan

Aminokyseliny s heterocyklickým radikálem - kruh s atomem dusíku místo uhlíku, takže je to „hetero“ - „rozmanitý“: tryptofan a histidin.

Je snadné vidět, že tryptofan je zahrnut do skupiny jak aromatických aminokyselin, tak skupiny aminokyselin s heterocyklickým zbytkem, a to vše proto, že má jak heterocyklický zbytek, tak aromatický.

Imino kyseliny - uhlíková kostra není prodloužena do řetězce, ale uzavřena do kruhu, ze kterého vyčnívá aminová hlava a další kyselinový ocas: prolin a hydroxyprolin

2. Klasifikace založená na polaritě alifatického radikálu.

• Nepolární (hydrofobní) aminokyseliny. Mají nepolární vazby mezi atomy C-C, C-H. Jedná se o glycin, alanin, valin, leucin, isoleucin, prolin, tryptofan - 8 aminokyselin
• Polární nenabité (hydrofilní) aminokyseliny. Mají polární vazby mezi atomy C - O, C - N, O - H, S - H. Jedná se o serin, asparagin, glutamin, threonin, methionin - 5 aminokyselin
• Polární negativně nabité aminokyseliny. Mají v radikálních skupinách záporně nabité vodné médium (pH = 7), tj. působí jako záporně nabitý ion (anion). Jedná se o kyseliny asparagové a glutamové, tyrosin, cystein - 4 aminokyseliny
• Polární pozitivně nabité aminokyseliny. Mají skupiny v radikálu, které jsou kladně nabity ve vodném médiu (pH = 7), tj. působí jako kladně nabitý ion (kation). Jedná se o lysin, arginin, histidin - 3 aminokyseliny.

Čím více aminokyselin s polaritou je v proteinu, tím vyšší je schopnost proteinu chemickým reakcím, tj. jeho reaktogenita. S reaktogenitou proteinu jsou jeho funkce přímo spojeny. Proteiny pojivové tkáně, jako je keratin, který je součástí vlasů a nehtů, mají jen málo polárních aminokyselin. Naopak enzymy - proteinové katalyzátory biochemických reakcí, mají aminokyselinové složení s mnoha polárními skupinami.

3. Klasifikace s ohledem na pH (pH)

• Aminokyseliny s neutrálními vlastnostmi s pH 5,97 - 6,02. Jedná se o glycin, alanin, serin, valin, leucin, isoleucin, threonin, cystin, methionin - 9 aminokyselin. Mají jednu aminovou hlavu a jeden karboxylový ocas.
• Aminokyseliny s mírně kyselými vlastnostmi, pH 3,0 - 5,7. Jedná se o kyseliny asparagové a glutamové. Mají jednu aminovou hlavu, ale dva karboxylové zbytky, takže se nazývají "kyseliny".
• Aminokyseliny s alkalickými vlastnostmi s pH 9,7 - 10,7. Mají dvě aminové hlavy a jeden karboxylový ocas. Toto je lysin, arginin, histidin..

4. Klasifikace schopnosti syntézy u lidí a zvířat.

• Esenciální aminokyseliny: glycin, serin, alanin, kyselina asparagová, asparagin, kyselina glutamová, glutamin, prolin
• Aminokyseliny podmíněně: arginin, histidin, tyrosin, cystein
• Esenciální aminokyseliny: Valine, Leucine, Isoleucine, Threonine, Lysine, Tryptophan, Fenylalanine, Methionine

5. Klasifikace aminokyselin biosyntézními cestami.

V živých organismech mohou být aminokyseliny produkovány (syntetizovány) z jiných sloučenin. Cesta biosyntézy je sled chemických reakcí, které jsou způsobeny dědičnou (genetickou) maticí. Je zaznamenána v genetickém kódu a je způsobena přítomností enzymů, které tyto reakce spouštějí. Biosyntéza není chaotická a počet výchozích a meziproduktů je omezený. Takže z celé řady přírodních aminokyselin je pro syntézu proteinů použito pouze 20. V souladu s tím zdrojové a meziprodukty na biosyntetických drahách jednotlivých aminokyselin vytvářejí klastry nebo rodiny, kde mohou být sloučeniny přeměněny na sebe.

• Aspartátová rodina: kyselina asparagová (aspartát), asparagin, isoleucin, lysin, threonin, methionin
• Rodina glutamátů: kyselina glutamová (glutamát), glutamin, prolin, arginin
• Pyruvátská rodina: alanin, valin, leucin
• Serinová rodina: Serin, glycin, cystein
• Rodina Pentos: histidin, tryptofan, fenylalanin, tyrosin
• Rodina Shikimat: tryptofan, fenylalanin, tyrosin

Je třeba říci, že tyto metabolické cesty jsou realizovány v biologických systémech, ale ne všechny z nich existují v lidském těle. Takže vyšší zvířata a lidé nejsou schopni syntetizovat aromatický kruh, takže cesta shikimatu není pro nás. Podobně jako u jiných způsobů syntézy esenciálních aminokyselin. Esenciální aminokyseliny jsou pro přehlednost uvedeny tučně..

6. Klasifikace aminokyselin podle katabolických drah

Katabolismus je proces rozkladu, opak anabolismu nebo syntézního procesu. V těle je katabolismus způsoben genetickým programem a sadou enzymů. Konečným výsledkem degradace aminokyselin je amoniak, voda a oxid uhličitý a energie je také uvolňována ve formě tepla nebo vázána v molekulách ATP. V závislosti na meziproduktech, které poskytují energii, jsou aminokyseliny rozděleny do následujících skupin:

• Glukogenní: produkují metabolity (meziprodukty), ze kterých lze syntetizovat glukózu: glycin, alanin, serin, threonin, valin, kyselina asparagová, asparagin, kyselina glutamová, glutamin, prolin, arginin, histidin, cystin, methionin
• Ketogenic: rozklad na acetoacetylCoA a acetylCoA, ze kterého lze syntetizovat ketonová těla: lysin, leucin
• Meziprodukt: při rozkladu těchto aminokyselin se tvoří metabolity obou typů: izoleucin, tryptofan, fenylalanin, tyrosin

Přečtěte si více o glukogenních a ketogenních aminokyselinách zde: Glykogenní aminokyseliny

Aminokyseliny vpravo a vlevo

V závislosti na připojení aminoskupiny ke karboxylovému zbytku v uhlíkovém řetězci mohou být aminokyseliny „vpravo“ nebo „vlevo“, jinými slovy jsou označovány jako D- nebo L-isomery. Takové formy se nazývají opticky aktivní, neliší se chemickým složením, ale v prostoru se vzájemně vztahují, jako levá a pravá ruka.

V proteinových molekulách jsou přítomny pouze L (levé) izomery aminokyselin, pravé (D) izomery mohou mít zvláštní vlastnosti a působit jako mediátory, tj. signální molekuly, ale častěji tvoří balast. V normálních potravinách nejsou téměř žádné D-aminokyseliny. Vznikají při chemické syntéze a lze je nalézt v umělých bílkovinách používaných ve sportovní výživě nebo jako biologicky aktivní potravinářské přídatné látky. D-aminokyseliny je obtížné štěpit enzymy, protože nejsou fyziologické. Játra a ledviny obsahují speciální enzym, D-aminokyselinovou oxidázu, což naznačuje, že přeměňuje nefyziologické pravé aminokyseliny na fyziologicky levé. Jeho množství je malé, protože jídlo obvykle obsahuje velmi málo D-aminokyselin.

Chemická syntéza vede ke stejnému počtu D- a L-isomerů, ale do syntézy proteinů jsou zapojeny pouze aminokyseliny řady L. Toto by měli vzít v úvahu jednotlivci, kteří užívají aminokyselinové přípravky: L-aminokyseliny budou výrazně dražší kvůli potřebě izolovat je ze směsi, ale účinek jejich použití bude výrazně vyšší

Přečtěte si o tom, co každá aminokyselina v těle dělá. Věř mi, mají co dělat. S tebou byla Galina Baturo. Sdílejte informace o sociálních sítích, zanechávejte komentáře.

Kyselina aminooctová. Vzorec a kvalitativní reakce na aminokyselinu.

pysy. glycerin není!

Kvalitativní reakce na organickou hmotu jsou určeny dostupnými funkčními skupinami. existují dvě z nich: karboxylová skupina a primární alifatická aminoskupina.
reakce na aminoskupinu
1) ninhydrinový test
2) Tvorba Schiffovy báze (kondenzace s aromatickými aldehydy)
reakce na aminoskupinu
1) tvorba komplexů se solemi těžkých kovů v mírně alkalickém prostředí (například se solemi mědi (II))
2) esterifikace alkoholy. analytickým signálem reakce je tvorba těkavých sloučenin s charakteristickým zápachem nebo uvolňování krystalických látek s charakteristickou teplotou tání.

kde jste studovali, neřekl jste. soudě podle ava, jste příliš brzy na to.. tak si vyberte, co sami potřebujete. v zásadě postačí ninhydrinový test a komplex s mědí

Glycin (kyselina aminooctová, kyselina aminoethanová) - nejjednodušší alifatická aminokyselina, jediná aminokyselina, která nemá optické izomery.
Glycin je součástí mnoha proteinů a biologicky aktivních sloučenin. Porfyriny a purinové báze se syntetizují z glycinu v živých buňkách..

CHEMEGE.RU

Příprava na zkoušku z chemie a olympiád

Aminokyseliny

Aminokyseliny - organické bifunkční sloučeniny, které zahrnují karboxylové skupiny – COOOH a aminoskupiny –NH₂.

Přírodní aminokyseliny lze rozdělit do následujících hlavních skupin:

cystein

tyrosin

Názvosloví aminokyselin

• Pro přírodní a-aminokyseliny R-CH (NH₂) COOH používá triviální názvy: glycin, alanin, serin atd..

• Podle systematické nomenklatury se názvy aminokyselin vytvářejí z názvů odpovídajících kyselin přidáním předpony aminoskupiny a určením umístění aminoskupiny vzhledem k karboxylové skupině:

• Jiná metoda je často používána ke konstrukci názvů aminokyselin, podle kterých je aminokyselinová předpona přidána k triviálnímu názvu karboxylové kyseliny s pozicí aminoskupiny v řecké abecedě.

Fyzikální vlastnosti aminokyselin

Aminokyseliny jsou pevné krystalické látky s vysokou teplotou tání. Dobře rozpustný ve vodě, vodné roztoky vedou dobře elektrický proud.

Získání aminokyselin

• Substituce halogenu aminoskupinou v odpovídajících halogenem substituovaných kyselinách:

• Výtěžek nitro-substituovaných karboxylových kyselin (používaných k výrobě aromatických aminokyselin):

Chemické vlastnosti aminokyselin

1. Kyselinové zásady aminokyselin

Obsahují dvě funkční skupiny opačné povahy ve složení molekuly: aminoskupina se základními vlastnostmi a karboxylová skupina s kyselými vlastnostmi.

Kyselina glutamová tedy tvoří kyselý roztok (dvě skupiny - COH, jedna - NH)₂), lysin - alkalický (jedna skupina -COOH, dvě -NH₂).

1.1. Interakce s kovy a zásadami

Jako kyseliny (podle karboxylové skupiny) mohou aminokyseliny reagovat s kovy, zásadami a tvořit soli:

1.2. Interakce s důvody

Na aminoskupině reagují aminokyseliny s bázemi:

2. Interakce s kyselinou dusitou

Aminokyseliny jsou schopné reagovat s kyselinou dusitou.

3. Interakce s kyselinou dusitou

Aminokyseliny jsou schopné reagovat s aminy za vzniku solí nebo amidů.

4. Etherifikace

Aminokyseliny mohou reagovat s alkoholy v přítomnosti plynného chlorovodíku a přeměnit se na ester:

5. Dekarboxylace

Vyskytuje se při zahřívání aminokyselin zásadami nebo při zahřívání.

6. Intermolekulární interakce aminokyselin

Když aminokyseliny interagují, vytvářejí se peptidy. Když interagují dvě a-aminokyseliny, vytvoří se dipeptid.

Fragmenty molekul aminokyselin, které tvoří peptidový řetězec, se nazývají aminokyselinové zbytky a vazba CO - NH se nazývá peptidová vazba..

Charakterizace a vzorce aminokyselin a jiných aminokyselin

Složení proteinů a dalších biologicky aktivních látek lidského těla zahrnuje mnoho složek. Jedním z nich je kyselina aminooctová. Vzorec nejběžnějších aminokyselin má strukturu typu H2N-CH3-COOH, to znamená, že v molekule jsou současně přítomny aminové a karboxylové skupiny. Je známo asi dvě stě přírodních látek daného typu, ale pouze dvacet z nich je pro výzkum důležité.

Obecná informace

Aminokyseliny jsou organické sloučeniny na bázi uhlíku, vodíku, kyslíku a dusíku. Lze je považovat za deriváty karboxylových kyselin, kde atomy vodíku jsou nahrazeny prvky aminoskupiny. Mnoho typů sloučenin tohoto typu bylo objeveno v polovině minulého století. To bylo usnadněno hledáním antibiotik v mikroorganismech a rostlinách..

Na základě studií bylo zjištěno, že prvky skupiny jsou obsaženy v organických látkách s vysokou molekulovou hmotností, ve kterých jsou alfa kyseliny spojeny peptidovou vazbou, tj. V proteinech. Jejich složení je určeno genetickým kódem. V tomto případě jsou aminokyseliny často podrobeny posttranslačním změnám (změny vazeb po syntéze), ke kterým dochází jak během práce s proteiny v buňce, tak před ní.

Kromě toho existuje řada esenciálních aminokyselin. Jedná se o sloučeniny, které nelze v těle syntetizovat, například lysin, histidin, valin, threonin. Současně byly izolovány konvenční sloučeniny ze želatiny, svalových vláken, chřestové šťávy, kaseinu, rybích proteinů a ovsa.

Ve fyzikálních vlastnostech se skupina výrazně liší od ostatních typů kyselin a zásad. Z jeho vlastností můžeme rozlišit:

• krystalická struktura látek;
• vynikající rozpustnost ve vodném roztoku;
• vysoká teplota tání;
• sladká chuť.

Solná povaha sloučenin je způsobena přítomností funkčních skupin s opačnými vlastnostmi. Protože aminokyseliny jsou amfoterní sloučeniny, mohou vykazovat kyselé i bazické vlastnosti. Obvyklý obecný vzorec aminokyselin může být psán jako NH2-R-COOH, kde R je dvojvazný radikál. To znamená, že sloučeniny se od sebe liší skupinou R (radikál).

Látky této skupiny snadno vstupují do reakcí charakteristických pro aminy a karboxylové kyseliny. Díky stabilní koncentraci vodíkových iontů prakticky nemění pH, což jim umožňuje mít všechny vlastnosti pufrovacích roztoků (být ve stavu vnitřních solí). Krystaly většiny aminokyselin jsou vytvořeny ze zwitterionů - molekul, které mají velký dipólový moment a zároveň mají nulový celkový náboj.

Klasifikace a aplikace

V názvosloví názvů aminokyselin se používá název kyseliny s předponou „amino“. Záznam ukazuje umístění sloučeniny v karboxylové skupině, například kyselina 2-aminobutanová, kyselina b-aminomáselná (CH3-CH (NH3) - CH2-COOH).

U látek, které hrají důležitou roli v živých organismech, se používají jedinečná jména. Pokud jsou ve sloučenině přítomny dvě aminoskupiny, přidá se předpona "diamino", například kyselina 2,3-diaminopropanová (H2N-CH2-CH (NH2) -COOH). Typy aminokyselin jsou klasifikovány podle několika kritérií:

1. Umístění. Rozlišuje se ve vztahu k sobě navzájem. Takže alfa aminokyseliny mají jeden funkční atom uhlíku mezi funkčními skupinami, zatímco jiné, například beta, gama a omega, obsahují několik atomů.
2. Radikální. Podle variabilní části se aminokyseliny dělí na alifatické, aromatické, heterocyklické a imino kyseliny (včetně skupiny NH).
3. Fyzikální a chemické vlastnosti. Mohou být hydrofilní (polární) a hydrofobní (nepolární). Souvisí s první interakcí s vodnými roztoky. V závislosti na typu náboje se dělí na neutrální, pozitivní a negativní..

Kromě toho jsou alifatické sloučeniny lineární a cyklické. Jejich znakem je, že neobsahují aromatické vazby s benzenovým kruhem. Látky obsahující radikál jiný než uhlík nebo vodík patří do heterocyklické podskupiny.

Aminokyseliny, které nejsou schopny syntézy v lidském těle, jsou nezbytné. Často se používají jako doplňky k lékům. Léčí žaludeční vředy, onemocnění nervového systému. Kyselina aminooctová se například používá jako sedativum a antidepresivum..

Jako potravinářské přídatné látky se látky používají v chovu zvířat. Jejich přidání podporuje růst zvířat. Kromě potravinářského průmyslu se sloučeniny používají v kosmetologii. Použitím dvou kyselin, aminokapronové a aminoethanové, se vytvoří syntetická vlákna.

Esenciální aminokyseliny

Základními sloučeninami pro živý organismus jsou methionin, tryptofan, valin, leucin, isoilecin, lysin, fenylalanin, threonin, histidin. Je jich devět, zvláště důležité pro lidskou činnost. Tělo je nedokáže syntetizovat, proto se doplňuje přísada esenciálních aminokyselin potravou. Semena Chia, naklíčená hnědá rýže a konopí obsahují celý seznam nesyntetizovaných kyselin.

Vyměnitelné aminokyseliny se získávají nejen potravou, ale také se reprodukují v lidském těle. Z nejdůležitějších lze uvést:

1. Alanin (2-aminopropanová kyselina nebo aminopropionová kyselina C3H7NO2). Látka s nízkou molekulovou hmotností (monomer), která zaujímá dominantní postavení v glukogenezi. Být v játrech se mění na glukózu.
2. Arginin (alifatická bazická alfa aminokyselina C6H14N4O2). Obsahuje peptidy a proteiny. Vysoké imunitní buňky vedou k Alzheimerově chorobě.
3. Asparagin (kyselina aminobutandikarboxylová C4H8N203). Důležitá složka podílející se na růstu a reprodukci leukemických buněk.
4. Histidin (heterocyklická alfa aminokyselina C6H9N3O2). Je rozpustný ve vodě a ethanolu. Používá se jako součást doplňku stravy. Podílí se na syntéze histaminu. Přebytek vede k nedostatku mědi.
5. Glycin (proteinogenní sloučenina C₂H₅NO₂). Nemá optický isomer, sladce chutnající. Používá se jako nootropické léčivo.
6. Glutamin (kyselina 2-aminopentanamid-5-oová C5H10N2O3). Je to amid. Vzniká pod vlivem glutamin syntetázy. Koncentrace v lidské krvi dosahuje 900 μmol / l, což překračuje koncentraci jiných látek.
7. Prolin (kyselina pyrrolidin-a-karboxylová C5H9NO2). Sloučenina se vyznačuje tím, že atom dusíku vstupuje do sekundárního aminu. Obsahuje všechny proteinové organismy.
8. Serin (kyselina a-amino-P-hydroxypropionová C3H7NO3). Největší množství látky je obsaženo v hedvábí. V těle se tvoří transaminací glycinu a threoninu. Podílí se na hromadění glykogenu v játrech a svalech.
9. Tyrosin (kyselina propionová C9H11NO3). Vytvořeno z fenylalaninu. Dodává se s dietními bílkovinami. Přebytečné množství se zlikviduje a rozpadne se na fumarát.
10. Cystein (alifatická aminokyselina obsahující aminokyselinu HO2CCH (NH2) CH2SH). Podílí se na tvorbě kůže. Podporuje trávení, může odmašťovat toxické látky. Chrání tělo před vystavením záření.

Mezi zbývající chemické sloučeniny patří valin (C5H11NO2), isoleucin (C6H13NO2), prolin (C5H9NO2), methionin (C5H11NO2S), lysin (C6H14N2O2), fenylalanin (C9H11NO2).

Kyselina aminoethanová

Pokud si vezmete nějakou učebnici organické chemie a otevřete sekci o struktuře aminokyselin, pak v tabulkovém seznamu prvků uvidíte glycin. Její další název je aminooctová nebo kyselina aminoethanová. Nejvyšší obsah látky byl nalezen ve složení proteinů lidského těla. Z toho se v živých buňkách syntetizují tetrapyrrolové sloučeniny a pyrinové báze.

Za prvé, glycin je zajímavý pro biochemii a biologii. Na jeho přítomnost reagují receptory míchy a mozku. Zároveň snadno proniká tkáněmi a vstupuje do mozku. Vědci poznamenávají, že nadbytek látky vede k pocitu letargie a ospalosti..

Typická je struktura aminokyseliny. Chemický vzorec vypadá jako C2H5NO2. Molární hmotnost látky je 75,07 g / mol a hustota dosahuje 1,607 g / cm3. Teplota tání je 233 stupňů Celsia. Při 290 stupních dochází k rozkladu. Spalovací připojení nepodporuje. Registrační číslo v tabulce CAS: 56–40−6.

Glycin je vysoce rozpustný ve vodě. Většina je obsažena v kolagenu. Jedná se o komplexní protein, který je součástí strukturální části pojivové tkáně. Látka je jednou třetinou všech ostatních aminokyselin. Nahrazení glycinu může vést k různým patologickým stavům, například k syndromu Chernogubov-Ehlers-Danlos. Interakce glycinu s alaninem vede k tvorbě alanylglycinu. Pokud napíšete celý proces, bude to vypadat takto: CH3-CH (NH) -COOH + H2N-CH2-COOH _ CH3-CH (NH2) + CO-NH-CH2-COOH.

Zajímavým faktem je, že na kometě 81P / Wild byla nalezena stopa aminokyseliny. Kosmická loď zkoumá mezihvězdný prach přenášené vzorky, na kterých byl objeven glycin. Současně byl ustanoven její mimozemský původ. Tento závěr byl učiněn na základě toho, že v něm je mnohem více izotopu C13, než v pozemním glycinu.

X a M a já

Bioorganická chemie

Aminokyseliny.

Aminokyseliny (aminokarboxylové kyseliny) jsou organické sloučeniny, které současně obsahují karboxylové (-COOH) a aminové skupiny (-NH)₂).

Struktura aminokyselin může být vyjádřena následujícím obecným vzorcem (kde R je uhlovodíkový zbytek, který může obsahovat různé funkční skupiny).

Aminokyseliny lze považovat za deriváty karboxylových kyselin, ve kterých je jeden nebo více atomů vodíku nahrazeno aminovými skupinami (-NH2).

Příkladem je nejjednodušší: kyselina aminooctová nebo glycin a kyselina aminopropionová nebo alanin:

Chemické vlastnosti aminokyselin

Aminokyseliny jsou amfoterní sloučeniny, tj. v závislosti na podmínkách mohou vykazovat jak bazické, tak kyselé vlastnosti.

Díky karboxylové skupině (-COOH) tvoří soli se zásadami. Díky aminoskupině (-NH₂) tvoří soli s kyselinami.

Vodíkový ion, který se štěpí během disociace z karboxylové (-OH) aminokyseliny, může přejít na svou aminoskupinu za vzniku amoniové skupiny (NH)₃ + ).

Aminokyseliny tedy existují a vstupují do reakcí také ve formě bipolárních iontů (vnitřní soli).

To vysvětluje, že roztoky aminokyselin obsahující jednu karboxylovou a jednu aminoskupinu mají neutrální reakci.

Alfa aminokyseliny

Z molekul aminokyselin se vytvářejí molekuly proteinových látek nebo proteinů, které se po hydrolýze pod vlivem minerálních kyselin, alkálií nebo enzymů rozkládají na směsi aminokyselin.

Celkový počet přirozeně se vyskytujících aminokyselin dosahuje 300, ale některé z nich jsou poměrně vzácné..

Mezi aminokyselinami se rozlišuje skupina 20 nejdůležitějších. Vyskytují se ve všech proteinech a nazývají se alfa aminokyseliny..

Alfa aminokyseliny jsou krystalické látky rozpustné ve vodě. Mnoho z nich má sladkou chuť. Tato vlastnost se odráží ve jménu prvního homologu v řadě alfa aminokyselin - glycinu, který byl také první alfa aminokyselinou v přírodním materiálu.

Následuje tabulka se seznamem alfa aminokyselin:

Vzorec kyseliny aminooctové

Aminokyseliny jsou amfoterní sloučeniny, které se vyznačují vlastnostmi acidobazická. Je to způsobeno přítomností kyselých (-COOH) a bazických (-NH) funkčních skupin v jejich molekulách₂) charakter.

Acidobázická rovnováha ve vodných roztocích

Ve vodných roztocích a v pevném stavu existují aminokyseliny jako vnitřní soli.

Ionizace molekul aminokyselin ve vodných roztocích závisí na kyselé nebo zásadité povaze média:

V kyselém prostředí jsou molekuly aminokyselin kationtem. V alkalickém prostředí jsou molekuly aminokyselin anion. V neutrálním prostředí jsou aminokyseliny zwitterion nebo bipolární ion.

Aminokyseliny v pevném stavu vždy existují ve formě bipolárního, dvojnásobně nabitého iontu - zwitterionu.

Vodné roztoky aminokyselin v kyselém a alkalickém prostředí vedou elektrický proud.

1. Interakce v molekule - tvorba vnitřních solí (bipolární ionty)

Aminokyselinové molekuly existují ve formě vnitřních solí, které se vytvářejí v důsledku přenosu protonů z karboxylové na aminoskupinu.

Karboxylová skupina aminokyseliny štěpí vodíkový ion, který se potom připojí k aminoskupině stejné molekuly namísto osamělého elektronového páru dusíku. Výsledkem je neutralizace působení funkčních skupin, čímž se vytvoří tzv. Vnitřní sůl.

Vodné roztoky aminokyselin mají, v závislosti na počtu funkčních skupin, neutrální, kyselé nebo alkalické prostředí.

Aminokyseliny s jednou karboxylovou skupinou a jednou aminoskupinou mají neutrální reakci.

Video zážitek „Vlastnosti aminokyseliny“

a) monoaminomonokarboxylové kyseliny (neutrální kyseliny)

Intramolekulární neutralizace - vytvoří se bipolární zwitterion.

Vodné roztoky monoaminomonokarboxylových kyselin jsou neutrální (pH ~ 7).

b) monoaminodikarboxylové kyseliny (kyselé aminokyseliny)

Vodné roztoky monoaminodikarboxylových kyselin mají pH +.

c) diaminomonokarboxylové kyseliny (bazické aminokyseliny)

Vodné roztoky diaminomonokarboxylových kyselin mají pH> 7 (alkalické prostředí), protože v důsledku tvorby vnitřních solí těchto kyselin se v roztoku objevuje nadbytek iontů hydroxidu OH -.

2. Interakce s bázemi a kyselinami

Aminokyseliny jako amfoterní sloučeniny tvoří soli jako s kyselinami (ve skupině NH)₂) a zásadami (pro skupinu COOH).

Jako kyselina (zahrnuje karboxylovou skupinu)

Jako karboxylové kyseliny tvoří a-aminokyseliny funkční deriváty: soli, estery, amidy.

a) interakce s pozemky

b) interakce s alkoholy (R. esterifikace)

Aminokyseliny mohou reagovat s alkoholy v přítomnosti plynného chlorovodíku a přeměnit se na ester. Estery aminokyselin nemají bipolární strukturu a jsou těkavými sloučeninami.

c) interakce s amoniakem

Jako báze (zahrnuje aminoskupinu)

a) interakce se silnými kyselinami

Podobně jako aminy, aminokyseliny reagují se silnými kyselinami za vzniku amonných solí:

b) interakce s kyselinou dusitou (s. deaminace)

Podobně jako primární aminy, aminokyseliny reagují s kyselinou dusitou, zatímco aminoskupina se mění na hydroxyskupinu a aminokyselina na hydroxykyselinu:

Měření množství uvolněného dusíku umožňuje určit množství aminokyseliny (metoda Van Slyke).

3. Intramolekulární interakce funkčních skupin kyseliny ε-aminokapronové, což vede k tvorbě ε-kaprolaktamu (meziprodukt pro výrobu kapry).

4. Intermolekulární interakce a-aminokyselin - tvorba peptidů (p. Polykondenzace)

Když interagují karboxylová skupina jedné molekuly aminokyseliny a aminoskupina jiné molekuly aminokyseliny, vytvoří se peptidy. Když interagují dvě a-aminokyseliny, vytvoří se dipeptid.

Intermolekulární reakce zahrnující tři a-aminokyseliny vede k tvorbě tripeptidu atd..

Nejdůležitější přírodní polymery - proteiny (proteiny) - jsou polypeptidy, tj. Jsou produktem polykondenzace a-aminokyselin..

5. Kvalitativní reakce!

a) ninhydrinová reakce

Všechny aminokyseliny jsou oxidovány ninhydrinem za vzniku produktů modrofialové barvy:

Aminokyselina prolin poskytuje žluté zbarvení s ninhydrinem.

b) s ionty těžkých kovů tvoří a-aminokyseliny soli uvnitř komplexu. K detekci a-aminokyselin se používají komplexy mědi (II) s tmavě modrou barvou.

Video zážitek „Tvorba měděné soli aminokyseliny“