Chemické složení bílkovin

Veverky

Přednáška 2

Chemické složení proteinů

Charakterizace proteinogenních aminokyselin

Vlastnosti proteinů a výzkumné metody

Proteiny jsou strukturálními složkami orgánů a tkání, vykazují enzymatickou aktivitu (enzymy) a podílejí se na regulaci metabolismu. Transportní proteiny, které transportují protony a elektrony přes membrány, zajišťují bioenergii: absorpci světla, dýchání, produkci ATP. Náhradní proteiny (typické hlavně pro rostliny) se ukládají v semenech a používají se ke krmení sazenic během klíčení. Spalování ATP, proteiny poskytují mechanickou aktivitu, podílejí se na pohybu cytoplazmy a dalších buněčných organel. Ochranná funkce proteinů je důležitá: hydrolytické enzymy lysozomů a vakuol rozkládají škodlivé látky, které vstupují do buňky; glykoproteiny se podílejí na ochraně rostlin před patogeny; proteiny vykonávají kryoprotektivní a nemrznoucí funkce. Jeden protein může vykonávat dvě nebo více funkcí (některé membránové proteiny mohou provádět strukturální a enzymatické funkce).

Úžasná paleta proteinových funkcí a vysoká prevalence se projevila v jejich názvu - proteiny (z řeckých „protos“ - primární, nejdůležitější). Obsah bílkovin v rostlinách je zpravidla nižší než u zvířat: v vegetativních orgánech je množství bílkovin obvykle 5 až 15% sušiny. Takže v listech timothy obsahuje 7% bílkovin a v listech jetele a wiki - 15%. Více bílkovin v semenech: průměr obilovin 10-20%, luštěnin a olejnin - 25-35%. Semena sóji jsou nejbohatší na bílkoviny - až 40% a někdy i vyšší.

V rostlinných buňkách jsou proteiny obvykle spojovány s uhlohydráty, lipidy a dalšími sloučeninami, jakož is membránami, takže je obtížné extrahovat a získat čisté přípravky, zejména z vegetativních orgánů. V tomto ohledu se zárodečné proteiny lépe zkoumají v rostlinách, kde je jich více a kde se snáze extrahují.

Proteiny - organické sloučeniny, které mají následující základní složení: uhlík 51–55%; kyslík 21-23%; vodík 66-7,3%; dusík 15-18%; síra 0,3-2,4%. Některé proteiny také obsahují fosfor (0,2–2%), železo a další prvky. Charakteristickým ukazatelem elementárního složení proteinů ve všech organismech je přítomnost dusíku, v průměru je to 16%. Relativní stálost tohoto ukazatele umožňuje jeho použití pro kvantitativní stanovení proteinu: relativní hodnota obsahu bílkovinného dusíku v procentech se vynásobí konverzním faktorem - 6,25 (100: 16 = 6,25). Proteiny jsou podle své chemické povahy heteropolymery vytvořené z aminokyselinových zbytků. Aminokyseliny (AA) se nazývají organické sloučeniny, v jejichž molekulách je jeden nebo více atomů vodíku nahrazeno aminoskupinami (- NН)2).

Jaké prvky jsou součástí proteinů a jaké vlastnosti mají?

Co je to bílkovina a jaké funkce v těle bere na sebe. Jaké prvky jsou obsaženy v jejím složení a jaký je rys této látky.

Bílkoviny jsou hlavním stavebním materiálem v lidském těle. Při pohledu na celek tvoří tyto látky pátou část našeho těla. Skupina poddruhů je v přírodě známa - pouze lidské tělo obsahuje pět milionů různých variant. S jeho účastí se vytvářejí buňky, které jsou považovány za hlavní složku živých tkání těla. Jaké prvky jsou součástí bílkovin a jaká je zvláštnost látky?

Jemnosti kompozice

Proteinové molekuly v lidském těle se liší strukturou a nabývají určitých funkcí. Proto je myosin považován za hlavní kontraktilní protein, který vytváří svaly a zaručuje pohyb těla. Poskytuje střeva a pohyb krve přes cévy osoby. Neméně důležitou látkou v těle je kreatin. Funkcí látky je ochrana pokožky před negativními účinky - záření, teploty, mechanických a dalších. Kreatin také chrání před bakteriemi zvenčí..

Složení proteinů zahrnuje aminokyseliny. Navíc první z nich byl objeven na začátku XIX století a vědci věděli, že celé složení aminokyselin je od 30. let minulého století. Je zajímavé, že ze dvou stovek aminokyselin, které jsou dnes objeveny, pouze dva tucty tvoří miliony proteinů různé struktury.

Hlavním rozdílem mezi strukturou je přítomnost radikálů různé povahy. Navíc jsou aminokyseliny často klasifikovány podle elektrického náboje. Každá ze zvažovaných složek má společné vlastnosti - schopnost reagovat s alkáliemi a kyselinami, rozpustnost ve vodě atd. Téměř všichni zástupci aminokyselinové skupiny jsou zapojeni do metabolických procesů.

Pokud jde o složení proteinů, stojí za to zdůraznit dvě kategorie aminokyselin - zaměnitelné a nenahraditelné. Liší se schopností syntetizovat se v těle. První z nich jsou produkovány v orgánech, což zaručuje alespoň částečné pokrytí současného deficitu a druhý je dodáván pouze s jídlem. Pokud se množství některé z aminokyselin sníží, pak to vede k porušování a někdy i smrti.

Protein, ve kterém je přítomna kompletní sada aminokyselin, se nazývá „biologicky úplný“. Tyto látky jsou součástí potravy pro zvířata. Někteří zástupci rostlin, jako jsou fazole, hrách a sója, jsou také považováni za užitečné výjimky. Hlavním parametrem používaným k posouzení výhod produktu je biologická hodnota. Pokud se za základ považuje mléko (100%), pak pro ryby nebo maso bude tento parametr 95, pro rýži - 58, chléb (pouze žito) - 74 atd..

Esenciální aminokyseliny, které tvoří protein, se podílejí na syntéze nových buněk a enzymů, to znamená, že pokrývají plastové potřeby a používají se jako hlavní zdroje energie. Složení proteinů zahrnuje prvky, které jsou schopné transformace, tj. Dekarboxylační a transaminační procesy. Výše uvedené reakce zahrnují dvě skupiny aminokyselin (karboxylové a aminové).

Nejcennějším a nejužitečnějším pro tělo je vaječná bílá, jejíž struktura a vlastnosti jsou dokonale vyvážené. Proto je procento aminokyselin v tomto produktu při porovnávání téměř vždy považováno za základ.

Výše bylo uvedeno, že proteiny jsou složeny z aminokyselin a hlavní roli hrají nezávislí zástupci. Tady jsou některé z nich:

  • Histidin je prvek, který byl získán v roce 1911. Jeho funkce je zaměřena na normalizaci podmíněné reflexní práce. Histidin hraje roli zdroje pro tvorbu histaminu, klíčového mediátora centrálního nervového systému, který se podílí na přenosu signálů do různých částí těla. Pokud zbytek této aminokyseliny klesne pod normální hodnotu, je produkce hemoglobinu v lidské kostní dřeni potlačena.
  • Valine je látka objevená v roce 1879, ale nakonec se rozluštila až po 27 letech. V případě nedostatku je koordinace narušena, pokožka se stává citlivou na vnější podněty.
  • Tyrosin (1846). Bílkoviny se skládají z mnoha aminokyselin, ale tato hraje jednu z klíčových funkcí. Je to tyrosin, který je považován za hlavní prekurzor následujících sloučenin - fenol, tyramin, štítná žláza a další.
  • Methionin byl syntetizován teprve na konci 20. let minulého století. Látka pomáhá při syntéze cholinu, chrání játra před nadměrnou tvorbou tuků, má lipotropní účinek. Bylo prokázáno, že tyto prvky hrají klíčovou roli v boji proti ateroskleróze a při regulaci cholesterolu. Chemická zvláštnost methioninu a skutečnost, že se podílí na produkci adrenalinu, vstupuje do interakce s vitaminem B.
  • Cystine je látka, jejíž struktura byla založena až v roce 1903. Jeho funkce jsou zaměřeny na účast v chemických reakcích, metabolických procesech methioninu. Cystin také reaguje s látkami obsahujícími síru (enzymy).
  • Tryptofan je esenciální aminokyselina, která je součástí proteinů. Syntetizovat bylo možné do roku 1907. Látka se podílí na metabolismu bílkovin, zaručuje optimální rovnováhu dusíku v lidském těle. Tryptofan se podílí na produkci krevních sérových proteinů a hemoglobinu.
  • Leucin je jednou z „nejčasnějších“ aminokyselin známých od začátku 19. století. Jeho akce je zaměřena na pomoc tělu v růstu. Nedostatek živin vede k narušení ledvin a štítné žlázy.
  • Isoleucin je klíčovým prvkem podílejícím se na rovnováze dusíku. Vědci objevili aminokyselinu až v roce 1890.
  • Fenylalanin byl syntetizován na počátku 90. let XIX. Století. Látka je považována za základ pro tvorbu hormonů nadledvin a štítné žlázy. Nedostatek živin je hlavní příčinou hormonálních poruch.
  • Lysin byl získán teprve na začátku 20. století. Nedostatek látky vede k hromadění vápníku v kostní tkáni, ke snížení svalového objemu v těle, k rozvoji anémie atd..

Je třeba zdůraznit chemické složení proteinů. To není překvapivé, protože uvažovanými látkami jsou chemické sloučeniny..

  • uhlík - 50-55%;
  • kyslík - 22-23%;
  • dusík - 16-17%;
  • vodík - 6-7%;
  • síra - 0,4-2,5%.

Kromě výše uvedeného jsou do složení proteinů zahrnuty následující prvky (v závislosti na typu):

Chemický obsah různých proteinů je odlišný. Jedinou výjimkou je dusík, jehož obsah je vždy 16-17%. Z tohoto důvodu je hladina látky přesně určena procentem dusíku. Proces výpočtu je následující. Vědci vědí, že 6,25 gramů bílkovin obsahuje jeden gram dusíku. Pro stanovení objemu proteinu stačí vynásobit současné množství dusíku 6,25.

Jemnosti struktury

Při zvažování otázky, z čeho se proteiny skládají, stojí za to studovat strukturu této látky. Přidělit:

  • Primární struktura. Základem je střídání aminokyselin v kompozici. Pokud je alespoň jeden prvek zapnutý nebo „vypuštěn“, vytvoří se nová molekula. Díky této funkci dosahuje celkový počet astronomických postav.
  • Sekundární struktura. Zvláštnost molekul v proteinu je taková, že nejsou v prodlouženém stavu, ale mají různé (někdy složité) konfigurace. Díky tomu je životně důležitá aktivita buňky zjednodušena. Sekundární struktura má tvar spirály vytvořené z jednotných závitů. V tomto případě se sousední zatáčky vyznačují úzkou vodíkovou vazbou. V případě opakovaného opakování se stabilita zvyšuje.
  • Terciární struktura je vytvořena díky schopnosti uvedené spirály zapadnout do koule. Je třeba vědět, že složení a struktura proteinů do značné míry závisí na primární struktuře. Terciární báze zase zaručuje zachování vysoce kvalitních vazeb mezi aminokyselinami s různými náboji.
  • Kvartérní struktura je charakteristická pro některé proteiny (hemoglobin). Ten netvoří jeden, ale několik řetězců, které se liší svou primární strukturou.

Tajemství proteinových molekul je v obecném vzorci. Čím vyšší je strukturální úroveň, tím horší jsou chemické vazby vytvořené mezi nimi. Sekundární, terciární a kvartérní struktury jsou tedy vystaveny záření, vysokým teplotám a jiným okolním podmínkám. Výsledkem je často porušení struktury (denaturace). V tomto případě je jednoduchý protein v případě změny struktury schopen rychlého zotavení. Pokud látka prošla negativním teplotním účinkem nebo vlivem jiných faktorů, je denaturační proces nevratný a samotnou látku nelze obnovit.

Vlastnosti

Nahoře, co jsou proteiny, definice těchto prvků, struktura a další důležité problémy. Informace však budou neúplné, pokud nezvýrazníte hlavní vlastnosti látky (fyzikální a chemické).

Molekulová hmotnost proteinu je od 10 tisíc do jednoho milionu (hodně záleží na typu zde). Kromě toho jsou rozpustné ve vodě..

Samostatně stojí za zdůraznění obecných rysů proteinu pomocí roztoků pro calloid:

  • Schopnost bobtnat. Čím vyšší je viskozita kompozice, tím vyšší je molekulová hmotnost.
  • Pomalá difúze.
  • Schopnost dialýzy, tj. Rozdělení aminokyselinových skupin na jiné prvky pomocí membrán semipermeabilního typu. Hlavním rozdílem mezi uvažovanými látkami je jejich neschopnost procházet membránami.
  • Stabilita dvou faktorů. To znamená, že protein má hydrofilní strukturu. Náboj látky přímo závisí na tom, z čeho se protein skládá, na počtu aminokyselin a jejich vlastnostech.
  • Velikost každé z částic je 1-100 nm.

Proteiny mají také určité podobnosti se skutečnými řešeními. Hlavní věc je schopnost vytvářet homogenní systémy. Proces formování je navíc spontánní a nevyžaduje další stabilizátor. Kromě toho jsou proteinové roztoky termodynamicky stabilní..

Vědci zdůrazňují zvláštní amorfní vlastnosti uvažovaných látek. To se vysvětluje přítomností aminoskupiny. Pokud je protein přítomen ve formě vodného roztoku, pak jsou v něm stejně odlišné směsi - kationtový, bipolární ion, stejně jako aniontová forma.

Vlastnosti proteinu také zahrnují:

  • Schopnost hrát roli pufru, to znamená, reagovat podobně jako slabá kyselina nebo báze. Takže v lidském těle existují dva typy pufrovacích systémů - protein a hemoglobin, které se podílejí na normalizaci úrovně homeostázy.
  • Pohybující se v elektrickém poli. V závislosti na množství aminokyselin v proteinu, jejich hmotnosti a náboji se také mění rychlost pohybu molekul. Tato funkce se používá pro separaci elektroforézou..
  • Vysolování (reverzní depozice). Pokud se do proteinového roztoku přidají amonné ionty, kovy alkalických zemin a alkalické soli, tyto molekuly a ionty spolu soutěží o vodu. Na tomto pozadí je hydratační membrána odstraněna a proteiny přestávají být stabilní. Výsledkem je srážení. Pokud přidáte určité množství vody, je možné obnovit hydratační obal.
  • Citlivost na vnější vlivy. Je třeba poznamenat, že v případě negativního vnějšího vlivu jsou proteiny ničeny, což vede ke ztrátě mnoha chemických a fyzikálních vlastností. Denaturace navíc způsobuje rozpad hlavních vazeb, které stabilizují všechny úrovně proteinové struktury (kromě primárních).

Příčiny denaturace je mnoho - negativní účinek organických kyselin, působení alkálií nebo iontů těžkých kovů, negativní účinek močoviny a různých redukčních činidel, což vede k destrukci můstků disulfidového typu.

  • Přítomnost barevných reakcí s různými chemickými prvky (závisí na složení aminokyselin). Tato vlastnost se používá v laboratorních podmínkách, kdy je nutné stanovit celkové množství proteinu..

souhrn

Protein je klíčovým prvkem buňky, zajišťující normální vývoj a růst živého organismu. Navzdory tomu, že vědci vědí o látce, stále existuje řada objevů, které nám umožňují hlouběji se učit tajemství lidského těla a jeho struktury. Mezitím by každý z nás měl vědět, kde se tvoří proteiny, jaké jsou jejich vlastnosti a pro jaké účely jsou nezbytné.

3.8.2. Veverky

Proteiny jsou organické sloučeniny s vysokou molekulovou hmotností sestávající z aminokyselinových zbytků spojených v dlouhém řetězci peptidovou vazbou.

Struktura proteinů živých organismů zahrnuje pouze 20 typů aminokyselin, z nichž všechny jsou alfa-aminokyseliny, a složení aminokyselin proteinů a jejich pořadí spojení mezi sebou jsou určovány individuálním genetickým kódem živého organismu.

Jedním ze znaků proteinů je jejich schopnost spontánně vytvářet prostorové struktury charakteristické pouze pro tento konkrétní protein.

lokální uspořádání fragmentu polypeptidového řetězce ve spirále

prostorová orientace polypeptidové spirály nebo způsob jejího uložení určitého objemu v globulích (spleti) nebo ve vláknech (vlákna)

Vzhledem ke specifičnosti jejich struktury mohou mít proteiny různé vlastnosti. Například proteiny mající globulární kvartérní strukturu, zejména protein z kuřecích vajec, se rozpustí ve vodě za vzniku koloidních roztoků. Proteiny s fibrilární kvartérní strukturou se nerozpouštějí ve vodě. Fibrilární proteiny, zejména, vytvořené nehty, vlasy, chrupavky.

Chemické vlastnosti bílkovin

Hydrolýza

Všechny proteiny jsou schopné hydrolýzy. V případě úplné hydrolýzy proteinů se vytvoří směs α-aminokyselin:

Protein + nH2O => a-aminokyselinová směs

Denaturace

Zničení sekundárních, terciárních a kvartérních struktur proteinu bez poškození jeho primární struktury se nazývá denaturace. Denaturace proteinů může nastat pod vlivem roztoků sodných, draselných nebo amonných solí - taková denaturace je reverzibilní:

Denaturace probíhající pod vlivem záření (například zahřívání) nebo zpracování proteinů solemi těžkých kovů je nevratná:

Například během tepelného ošetření vajec v procesu jejich přípravy je například pozorována ireverzibilní denaturace proteinů. V důsledku denaturace vaječného proteinu jeho schopnost rozpouštět se ve vodě za vzniku koloidního roztoku zmizí.

Kvalitativní reakce na proteiny

Biuretova reakce

Pokud přidáte 10% roztok hydroxidu sodného k roztoku obsahujícímu protein a potom malé množství 1% ​​roztoku síranu měďnatého, objeví se fialová barva.

proteinový roztok + NaOH(10% roztok) + CuSO4 = fialová

Xantoproteinová reakce

proteinové roztoky, když se vaří s koncentrovanou kyselinou dusičnou, zožloutnou:

proteinový roztok + HNO3 (konc.) => žluté zbarvení

Chemické složení bílkovin

Klasifikace proteinů je založena na jejich fyzikálně-chemických a chemických vlastnostech. Proteiny jsou klasifikovány podle několika kritérií..

1. Podle struktury

Chemickou strukturou molekul jsou všechny proteiny rozděleny na jednoduché a komplexní.

Jednoduché proteiny (proteiny) sestávají pouze z aminokyselin.

Komplexní proteiny (proteidy) jsou složeny z globulárních proteinů a neproteinové složky. Neproteinová část komplexního proteinu se nazývá protetická skupina.

Protetickou skupinu mohou představovat sloučeniny různé chemické povahy. V závislosti na jeho struktuře a vlastnostech se komplexní proteiny dělí:

  • chromoproteiny - obsahují barevnou složku jako neproteinovou část (hemoglobin, myoglobin, cytochromy, chlorofyl);
  • glykoproteiny - obsahují uhlohydráty;
  • nukleoproteiny - obsahují nukleové kyseliny;
  • lipoproteiny - obsahují lipidy;
  • fosfoproteiny - obsahují zbytek kyseliny fosforečné;
  • metaloproteiny - obsahují komplexovaný kov.

Jednoduché veverky

Mezi jednoduché proteiny patří albumin, globulin, protamin, histon, prolamin, glutelin, proteininoidy.

Albuminy a globuliny jsou proteiny, které se nacházejí ve všech tkáních. Krevní sérum je na tyto proteiny nejbohatší. Albumin představuje více než polovinu bílkovin krevní plazmy..

Albumin

Albumin - tvoří většinu bílkovin živočišné a rostlinné tkáně. Albuminy jsou globulární proteiny.

Albuminy jsou proteiny s relativně malou molekulovou hmotností 25 000 - 700 000, mají výrazný kyselý charakter, protože obsahují velké množství kyseliny asparagové a glutamové.

Rozpouštějí se v čisté vodě a ředí roztoky kyselin, zásad a solí. Z vodných roztoků se albumin vysráží síranem amonným pouze tehdy, když je roztok zcela nasycený, protože jedná se o vysoce hydratované proteiny.

Při varu koagulují a vysrážejí se ve formě hustých vloček denaturovaného proteinu. Tvorba pěny v mléce, zahušťování obsahu vajec během vaření je způsobeno denaturací albuminu. Pěna vznikající při vaření ovoce a zeleniny, částečně sestává z krouteného rostlinného albuminu.

Albuminy jsou bílkoviny převážně živočišného původu. Patří sem sérový albumin, mléčný laktalbumin, vaječný bílý vaječný albumin, zvířecí svalový myoalbumin, stejně jako pšeničný, žitný a ječmenný leukosin, pohanka a sójový legumen, ricin z ricinových bobů.

Albuminy v těle plní nutriční, transportní a neutralizační funkce.

Charakteristickou vlastností albuminu je jejich vysoká adsorpční kapacita. Adsorbují polární a nepolární molekuly a hrají transportní roli.

Transportují hormony, cholesterol, bilirubin, léky, ionty vápníku.

Albuminy vážou toxické sloučeniny - alkaloidy, těžké kovy, bilirubin.

V důsledku vysoké hydrofilnosti, malé velikosti molekul hraje významná koncentrace albuminu při udržování osmotického tlaku krve. Albuminy poskytují 80% osmotický krevní tlak ze všech ostatních syrovátkových proteinů.

Albumin je syntetizován primárně v játrech a je rychle aktualizován..

Globuliny

Globuliny jsou rozšířenou skupinou globulárních proteinů, obvykle spojenou s albuminem. Globuliny mají vyšší molekulovou hmotnost než albumin. Globuliny mírně kyselé nebo neutrální proteiny.

Globuliny jsou rozpustné ve slaných solných roztocích, nerozpustné v destilované vodě a precipitují na 50% nebo více roztoků nasycených síranem amonným, při zahřívání koagulují.

Globuliny zahrnují sérum, mléko, vejce, svaly a další globuliny..

V potravinách je mnoho globulinů. Hrách obsahuje luštěninu, sóju obsahuje glycipin, semena fazolí obsahují folinolín, brambory obsahují tuberin, fibrinogen v krvi, laktoglobulin v mléce, vaječný globulin ve vejcích a konopí - edestin ve vejcích.

Globuliny v těle plní nutriční, ochranné a transportní funkce.

Globuliny v krvi transportují cholesterol, fosfolipidy, triglyceridy, ionty železa (Fe 2+), měď (Cu 2+) a vitamín B12. V mléce vykonávají transportní funkci také laktoglobuliny a laktalbumin.

Globuliny jsou produkovány játry a imunitním systémem..

Protaminy

Protaminy jsou nízkomolekulární pozitivně nabité jaderné proteiny s výraznými základními vlastnostmi (alkalické proteiny), s nízkou molekulovou hmotností 4 000–12 000, obsahují 60–85% argininu.

Protaminy jsou nedílnou součástí mnoha důležitých komplexních proteinů (nukleoproteinů), které tvoří buněčná jádra. V jádrech buněk jsou v komplexu s DNA.

Protaminy se dobře rozpouští ve vodě, kyselém a neutrálním prostředí a srážejí se v alkalickém prostředí, při vaření se nesrážejí.

Protaminy se nacházejí v jádrech spermií u ryb. Hlavní proteinová frakce ve zralém spermatu ryb.

Protaminy se nacházejí v spermatu některých druhů ryb (losos - losos, klupein - sledě), makrela - makrela.

Provádějí hlavně strukturální funkce, proto jsou přítomny v buňkách, které nejsou schopny dělit.

Histony

Histony jsou proteiny s nízkou molekulovou hmotností (11000–22000) s terciární strukturou, mají výrazné základní (alkalické) vlastnosti, protože s vysokým obsahem argininu a lysinu.

Histony jsou obsaženy v jádrech buněk vyšších organismů ve spojení s nukleovými kyselinami a vytvářejí nukleoproteiny.

Histony hrají důležitou roli v regulaci genové aktivity. Jedná se o proteiny chromozomů, které vstupují do chromatinové struktury. V buňkách jsou pozitivně nabité histony spojeny s negativně nabitou DNA v chromatinu. Histony v chromatinu tvoří páteř, na kterou je molekula DNA navinuta.

Jedná se o velmi stabilní proteiny, jejichž molekuly mohou přetrvávat po celou dobu života buňky..

Histony se nacházejí ve formě nukleoproteinů v bílých krvinek a červených krvinek (hemoglobin).

Histony jsou svými vlastnostmi blízké protaminům, rozpustným ve vodě a zředěným kyselinám, nerozpustným ve vodném amoniaku a při zahřívání se nekoagulují. Histonové molekuly jsou polární, velmi hydrofilní, takže je lze z roztoků stěží vysolit..

Hlavní funkce histonů jsou strukturální a regulační.

Strukturální - histony se podílejí na stabilizaci prostorové struktury DNA, a proto chromatinu, chromozomů a nukleosomů.

Regulační - je schopnost blokovat přenos genetické informace z DNA na RNA.

Prolaminy

Prolaminy - proteiny rostlinného původu, se nacházejí v lepku semen obilovin, kde působí jako zásobní proteiny. Obsahují velké množství kyseliny glutamové a prolinu (odtud název prolamin).

Prolaminy neobsahují téměř žádný glycin a lysin, což snižuje jejich nutriční hodnotu.

Charakteristickým rysem prolaminů je to, že jsou nerozpustné ve vodě, solných roztocích, zásadách, snadno rozpustné v 60-80% ethanolovém roztoku (je to kvůli přítomnosti velkého množství nepolárních aminokyselin prolinu), zatímco všechny ostatní proteiny denaturují a precipitují sraženina.

Patří mezi ně gliadin (protein pšenice, žita), hordein (protein ječmene), zein (protein kukuřice), avenine (bílý oves), edestin (konopný protein).

Prolaminy prakticky chybí v luštěninách a olejnatých semenech.

Gluteliny

Gluteliny - rostlinné proteiny charakterizované vysokým obsahem aminokyselin prolinu a kyseliny glutamové.

Gluteliny hrají důležitou roli ve výživě lidí, protože jejich nutriční hodnota je vysoká. Jsou přítomny v semenech obilovin spolu s prolaminy..

Gluteliny jsou meziprodukty mezi prolaminy a globuliny.

Gluteliny jsou rozpustné ve zředěných kyselinách a zásadách, nerozpustné ve vodě, alkoholu a zředěných solných roztocích.

Zástupci této třídy jednoduchých proteinů jsou oryzenin (rýžový protein), glutelin (kukuřičný protein) a glutenin (pšeničný protein).

V rýži je 80% proteinu gluteliny (oryzenin), což vysvětluje vysoký obsah lysinu v proteinu zrn rýže.

Tyto proteiny netvoří lepek v žitné mouce kvůli kvalitativnímu rozdílu mezi žitnými a pšeničnými proteiny.

Proteinoidy

Proteinoidy jsou fibrilární proteiny, jejich molekuly tvoří multimolekulární filiformní komplexy - fibrily.

Proteinoidy - proteiny živočišného původu, jsou bohaté na glycin, prolin, cystin. Mohou mít terciární a kvartérní struktury..

Proteinoidy - proteiny podpůrných tkání (kosti, chrupavka, šlachy, vazy). Jsou zastoupeny kolagenem, elastinem a keratinem.

Proteinoidy nejsou rozpustné ve vodě, solném roztoku, zředěných kyselinách a zásadách. Většina zvířat a lidí netráví v gastrointestinálním traktu, a proto nemůže plnit nutriční funkci. Někteří členovci se však přizpůsobili, aby se živili vláknitými proteiny kůže, ptačího peří a vlny (například můry)..

Proteinoidy zahrnují kolagen - hlavní protein kůže, kostí a chrupavek, elastin - protein šlach a pojivové tkáně, keratin - protein vlasů, vlny, kopyt, rohů a hedvábného fibroinu.

Kolagen

Kolagen je hlavní protein pojivové tkáně zvířat a lidí, sestávající ze tří proteinových řetězců stočených do spirály. Kolagen chrání tkáně před mechanickými vlivy a udržuje sílu pokožky.

Kolagen - bílkovina široce rozšířená v těle, tvoří asi třetinu všech tělesných bílkovin. Více než 80% celkového kolagenu v těle je v mezibuněčné látce pojivové tkáně kůže, kostí, vazů, šlach a chrupavek. Tyto tkaniny mají nízkou tažnost a vysokou pevnost..

Zvláštnosti složení aminokyseliny kolagenu zahrnují především vysoký obsah glycinu a prolinu. Kolagenové polypeptidové řetězce obsahují asi 1000 aminokyselin.

Kolagen, zahřívaný po dlouhou dobu ve vodě při 56 až 100 ° C, přechází do rozpustného lepidla nebo glutinu (želatiny), které se po ochlazení chladí a tvoří želé. Na této vlastnosti želatiny je založeno vaření želé pokrmů..

Elastin

Elastin je hlavní protein elastických vláken, která se nacházejí ve velkém množství v mezibuněčné látce tkání, jako je kůže, stěny krevních cév, vazy a plíce. Tyto tkaniny mají velmi důležité vlastnosti: mohou se protáhnout několikrát ve srovnání s původní délkou, při zachování vysoké pevnosti v tahu a po vyložení se vrátit do původního stavu.

Elasticita je spojena s přítomností velkého počtu křížových vazeb v elastinu za účasti aminokyseliny lysinu.

Elastin je nerozpustný ve vodě, není schopen otoků. Složení elastinu obsahuje mnoho hydrofobních aminokyselin - glycin, valin, alanin, leucin, prolin.

Keratin

Keratiny jsou rodinou fibrilárních proteinů s mechanickou silou, která je na druhém místě mezi chitiny mezi materiály biologického původu.

Vlasy (vlasy), nehty, peří, jehly, drápy, rohy a kopyta zvířat se skládají hlavně z keratinu.

Keratiny mohou mít a-strukturu a p-strukturu.

a-Keratin je strukturální protein vytvořený primárně ve formě a-helixu.

U a-keratinů se tři a-helixy kombinují do supercoilu. Α-keratinové molekuly jsou orientovány paralelně a jsou spojeny disulfidovými vazbami (obsahují hodně cysteinu), což dává struktuře sílu.

Příkladem P-keratinu je hedvábný fibroin.

Keratiny nejsou rozpustné v roztocích solí, kyselin, louhů. Jejich molekulová hmotnost je velmi vysoká..

Hedvábný fibroin

Hedvábný fibroin je vláknitý protein vylučovaný pavoukovci a některými hmyzy a tvoří základ pavučin a hmyzích kokonů, zejména hedvábí bource morušového.

Její struktura se skládá z antiparalelních polypeptidových řetězců spojených vodíkovými vazbami. Fibroin sestává hlavně z glycinu, alaninu, serinu, tyrosinu.

Složité proteiny

Fosfoproteiny

Fosfoproteiny jsou komplexní proteiny, jejichž protetická skupina je zbytkem kyseliny fosforečné. Váže se na peptidový řetězec prostřednictvím zbytků tyrosinu, serinu a threoninu, tj. ty aminokyseliny, které obsahují OH skupinu.

Mezi proteiny této třídy patří:

  • kaseinové mléko, ve kterém obsah kyseliny fosforečné dosahuje 1%;
  • vitellin, vitellinin a fosvitin izolované z kuřecího žloutku;
  • ovalbumin objevený v bílkovinách kuřecích vajec;
  • ichthulin nalezený v rybích vejcích a který hraje důležitou roli ve vývoji rybích embryí.

Biologická role fosfoproteinů spočívá v tom, že jsou nezbytnými živinami pro rostoucí organismy..

Fosfoproteiny jsou cenným zdrojem energie a plastického materiálu pro vývoj embryí a další růst a vývoj těla.

Například kasein (kaseinogen) mléko obsahuje všechny esenciální aminokyseliny a kyselinu fosforečnou. Obsahuje také ionty vápníku..

Fosfor a vápník potřebuje rostoucí tělo ve velkém množství, aby vytvořilo kostru.

Glykoproteiny

Glykoproteiny (glykokonjugáty) jsou komplexní proteiny, které obsahují uhlohydrátovou složku jako protetickou skupinu..

U některých glykoproteinů je uhlohydrátová část volně vázána na protein a může se od ní snadno oddělit. Protetické skupiny některých glykoproteinů se mohou vyskytovat ve tkáních a ve volném stavu.

Glykoproteiny jsou v přírodě rozšířené. Nacházejí se v tajemstvích (slinách atd.), Jako součást buněčných membrán, buněčných stěn, mezibuněčných látek, pojivové tkáně. Mnoho enzymů a transportních proteinů jsou glykoproteiny..

Glykoproteiny se dělí na skutečné glykoproteiny a proteoglykany..

Skutečné glykoproteiny

Sacharidová část glykoproteinů je představována malými heteropolysacharidy nebo oligosacharidy nepravidelné struktury a obsahuje manosu, galaktosu, glukózu a jejich amino deriváty. Protein v nich je 80-85% hmotnosti makromolekuly.

Glykoproteiny jsou charakterizovány kovalentní glykosidickou vazbou. Mezi sacharidovou složkou a amidovou skupinou asparaginu v proteinech dochází k N-glykosidické vazbě. Například v imunoglobulinech, enzymech a hormonech).

O-glykosidická vazba - monosacharid je spojen s OH skupinou serinu nebo threoninu (v mucinech) a někdy s OH skupinou hydroxylisinu nebo hydroxyprolinu (collagens).

Mezi typické glykoproteiny patří většina proteinových hormonů, látky vylučované do tělních tekutin, membránové komplexní proteiny, všechny protilátky (imunoglobuliny), plazmatické proteiny, mléko, interferony, krevní skupiny.

Glykoproteinové funkce

  1. Strukturální - kolagen, elastin.
  2. Protektivní - protilátky (imunoglobuliny), interferon, faktory koagulace krve (protrombin, fibrinogen).
  3. Receptor - připojení efektoru vede ke změně konformace proteinového receptoru, což způsobuje intracelulární odpověď.
  4. Hormonální - gonadotropní, adrenokortikotropní a tyrotropní hormony.
  5. Enzymatické - enzymy: cholinesteráza, nukleáza.
  6. Transport - přenos látek v krvi a přes membrány (transferrin, transcortin, albumin, Na +, K + -ATPase).

Zvláštní skupinu glykoproteinů tvoří proteoglykany, v nichž převládá uhlohydrátová složka a tvoří 90% nebo více. Tyto látky jsou navíc svými vlastnostmi podobnější polysacharidům než proteinům.

Protetickou skupinu proteoglykanů představují heteropolysacharidy, které mají pravidelnou strukturu.

Sacharidová část se podobně jako glykoproteiny váže na protein prostřednictvím zbytků serinu a asparaginu.

Sacharidové fragmenty zvyšují hydrofilní vlastnosti proteinu díky velkému počtu OH skupin a kyselých skupin. Řetězy z nich nejsou dostatečně flexibilní a mají sklon přijímat konformaci velmi volné náhodné spleti, zabírající obrovský objem.

Protože jsou hydrofilní, přitahují hodně vody a dokonce i v nízkých koncentracích tvoří hydratované gely. Podobná schopnost se vytváří v extracelulárním prostoru - turgoru.

Proteoglykany tvoří hlavní látku mezibuněčné matrice (mezibuněčný prostor).

Proteoglykany chrupavkové matrice obsahují kyselinu hyaluronovou, která tvoří želatinový gel, který působí jako tlumič nárazů v chrupavkových a kloubních površích.

Funkčně jsou proteoglykany významné pro mezibuněčný prostor, zejména pro pojivovou tkáň, do které jsou kolagenová vlákna ponořena. Mají stromovou strukturu, uprostřed je kyselina hyaluronová.

Protože jejich molekuly jsou hydrofilní, vytvářejí síťovou želé podobnou matrici a vyplňují prostor mezi buňkami, což je překážkou pro velké molekuly a mikroorganismy.

V intercelulární matrici jsou přítomny různé proteoglykany. Mezi nimi jsou velmi velké - například agrekan a zdřímnutí.

V mezibuněčném prostoru je také celá skupina tzv. Malých proteoglykanů, které jsou široce distribuovány v různých typech pojivové tkáně a plní tam různé funkce.

Podle poměru proteinových a uhlohydrátových částí jsou glykoproteiny rozděleny na neutrální a kyselé.

Neutrální glykoproteiny zahrnují vaječnou bílou (ovalbumin), plazmatické glykoproteiny, štítnou žlázu (thyroglobulin).

Kyselé glykoproteiny zahrnují muciny a mukoidy.

Muciny jsou základem tělesného hlenu (sliny, žaludeční a střevní šťávy). Proveďte ochrannou funkci - chráňte stěny trávicího traktu před mechanickým, chemickým poškozením. Muciny jsou rezistentní na enzymy, které hydrolyzují protein.

Mukoidy jsou proteiny synoviální tekutiny kloubů, chrupavky, tekutiny oční bulvy. Provádějte ochrannou funkci, jsou mazivem v pohybovém zařízení.

Složení kyselých glykoproteinů zahrnuje kyselinu uronovou, která se podílí na neutralizaci bilirubinu a léčiv.

Nukleoproteiny

Nukleoproteiny (DNP a RNP) jsou komplexní proteiny, jejichž nukleové kyseliny (RNA a DNA) jsou protetickou skupinou.

V přírodě byly objeveny 2 typy nukleoproteinů - deoxyribonukleoproteiny (DNP) - proteinové komplexy s deoxyribonukleovou kyselinou (DNA) a ribonukleoproteiny (RNP) - proteinové komplexy s ribonukleovou kyselinou (RNA).

DND jsou převážně lokalizovány v jádru, mitochondrie a RNP jsou umístěny v cytoplazmě a RNP s vysokou molekulovou hmotností byly také nalezeny v jádru (jádro).

V závislosti na pentóze, která je obsažena v jejich složení, se rozlišují dva typy nukleových kyselin - ribonukleová kyselina (RNA), pokud obsahuje ribózu a deoxyribonukleová kyselina (DNA), pokud obsahuje deoxyribózu.

Rozdíly mezi RNA a DNA

  • počet řetězců: v RNA, jeden řetězec, v DNA, dva řetězce;
  • velikosti: DNA je mnohem větší;
  • lokalizace v buňce: DNA je v jádru, téměř veškerá RNA je mimo jádro;
  • typ monosacharidu: v DNA - deoxyribóza, v RNA - ribóza;
  • dusíkaté báze: thymin v DNA, uracil v RNA;
  • funkce: DNA je zodpovědná za uchovávání dědičných informací, RNA - za její implementaci.

DNA je převážně koncentrována v jádru buněk jako součást chromozomů, mitochondrií a chloroplastů..

Skladování, reprodukce a dědičnost genetického materiálu, genová exprese.

Existují tři hlavní typy RNA:

  • matice (informační) - mRNA (mRNA) je obsažena v jádru a cytoplazmě.
  • transport - tRNA se nachází hlavně v cytoplazmě buňky.
  • ribozomální - rRNA je nezbytnou součástí ribozomu.

mRNA (mRNA) - čte informace z DNA stránky o primární struktuře proteinu a přenáší tuto informaci do ribozomů (přenáší informace z jádra do cytoplazmy).

tRNA - transportuje aminokyseliny do místa syntézy proteinů (z cytoplazmy do ribozomů).

rRNA - je součástí ribozomů (z toho je vytvořena struktura ribosomů), podílí se na syntéze proteinového (polypeptidového) řetězce.

RNA u některých virů je nositelem genetické informace místo DNA.

Video film „Nukleové kyseliny v biosyntéze proteinů“

Lipoproteiny

Lipoproteiny jsou komplexní proteiny, jejichž protetická skupina je představována jakýmkoli lipidem.

Lipidy hrají důležitou roli v lidském těle. Nacházejí se ve všech buňkách a tkáních a podílejí se na mnoha metabolických procesech..

Tvoří strukturální základ všech biologických membrán, ve volném stavu jsou přítomny hlavně v krevní plazmě a lymfě..

Plazmatické lipoproteiny, sérum rozpustné ve vodě. Lipoproteiny membránových stěn buněk, nervová vlákna jsou nerozpustná ve vodě.

Složení lipoproteinů může současně zahrnovat volné triglyceridy, mastné kyseliny, neutrální tuky, fosfolipidy a cholesterol (cholesterol).

Všechny typy lipoproteinů mají podobnou strukturu: hydrofobní jádro a hydrofilní vrstva na povrchu. Hydrofilní vrstvu tvoří proteiny (apoproteiny), fosfolipidy a cholesterol. Hydrofobní jádro tvoří triacylglyceroly (TAG) a estery cholesterolu.

Hydrofilní skupiny těchto molekul jsou orientovány na vodnou fázi a hydrofobní části na hydrofobní jádro lipoproteinu, ve kterém transportované lipidy.

Lipidy se ve vodě nerozpouštějí, a proto nemohou být transportovány krví v čisté formě. Proto se pro transport lipidů v těle vytvářejí lipidové komplexy s proteiny - lipoproteiny.

V těle jsou syntetizovány následující typy lipoproteinů: chylomikrony (ChM), lipoproteiny o velmi nízké hustotě (VLDL), lipoproteiny o střední hustotě (VLDL), lipoproteiny o nízké hustotě (LDL) a lipoproteiny o vysoké hustotě (HDL).

Každý typ LP je tvořen v různých tkáních a transportuje určité lipidy..

Společnou funkcí všech lipoproteinů je transport lipidů.

Lipoproteiny jsou snadno rozpustné v krvi, protože jsou malé velikosti a mají na povrchu negativní náboj. Některé lipoproteiny snadno procházejí stěnami kapilár krevních cév a dodávají do buněk lipidy..

Velká velikost chylomikronů jim neumožňuje proniknout stěnami kapilár, proto nejprve vstupují do lymfatického systému z buněk střeva a poté vstupují do krevního řečiště podél hlavního hrudního kanálu s lymfou..

Lipoproteiny o nízké a nízké hustotě způsobují aterosklerózu se zvýšením jejich koncentrace v krvi.

V případě narušeného transportu lipidů a metabolismu lipidů se energetický potenciál těla snižuje, přenos nervových impulzů se zhoršuje a rychlost enzymatických reakcí se snižuje. Bez účasti lipoproteinů je transport vitaminů rozpustných v tucích nemožný: vitamíny skupin A, E, K, D.

Chromoproteiny

Chromoproteiny („barevné proteiny“) jsou komplexní proteiny obsahující barevnou složku jako protetickou skupinu.

Chromoproteiny se podílejí na životně důležitých procesech, jako je fotosyntéza, dýchání, transport kyslíku a oxidu uhličitého, redoxní reakce, vnímání světla a barev atd..

V závislosti na jejich struktuře se rozlišují hemoproteiny, flavoproteiny, rodopsin.

Hemoproteiny (červená) - komplexní proteiny, jejichž protetická skupina je hém.

Hemoproteinová skupina zahrnuje hemoglobin, myoglobin, chlorofyl obsahující proteiny a enzymy (cytochromy, kataláza a peroxidáza). Všechny obsahují porfyriny železa (nebo hořčíku) jako neproteinovou složku, ale proteiny různého složení a struktury a plní různé biologické funkce..

Chlorofyl (hořčík porfyrin) spolu s proteinem zajišťuje fotosyntetickou aktivitu rostlin, katalyzuje rozklad molekuly vody na vodík a kyslík (absorpce sluneční energie). Hemoproteiny (železné porfyriny) naopak katalyzují opačnou reakci - tvorbu molekuly vody spojené s uvolňováním energie.

Hemoglobin - hlavní složka červených krvinek a hlavní respirační pigment, zajišťuje přenos kyslíku (O2) z plic do tkáně a oxidu uhličitého (CO2) z tkání do plic. Udržuje acidobazickou rovnováhu krve.

V hemoglobinu je proteinovou složkou globin a neproteinovou složkou je heme - pigment. Železný ion je umístěn ve středu heme pigmentu, který dává krvi charakteristickou červenou barvu. Hém je představován porfyrinem, který se skládá ze 4 pyrrolových kruhů. Každá ze 4 molekul hemu je „zabalena“ do jednoho polypeptidového řetězce.

Haem je protetická skupina v myoglobinu, kataláze, peroxidáze a cytochromech. Haem se také nachází v rostlinných hemoproteinech a podílí se na fotosyntéze..

Myoglobin (svalový protein) je malý globulární protein, jeho molekula se skládá z jednoho polypeptidového řetězce a jednoho hemu. Myoglobin vytváří kyslíkovou rezervu ve svalech používaných svalovými vlákny..

Chromoproteiny také zahrnují flavoproteiny, jejichž protetické skupiny jsou deriváty isoalloxazinu. Flavoproteiny jsou součástí oxidoreduktáz - enzymů, které katalyzují redoxní reakce v buňce. Některé flavonoidy zahrnují kovové ionty a molekulu hemu.

Rhodopsin je protein, jehož protetická skupina je aktivní formou vitaminu A - sítnice. Rhodopsin je hlavní fotocitlivou látkou prutů sítnice. Jeho funkcí je vnímat světlo za soumraku, tj. zodpovědný za vidění za soumraku.

Metaloproteiny

Metaloproteiny jsou komplexní proteiny, kde kovové ionty hrají roli neproteinové složky.

Metaloproteiny zahrnují asi sto enzymů.

Důležitá funkce metaloproteinů je spojena s transportem kovů a jejich ukládáním v těle.

Typické metaloproteiny jsou proteiny obsahující nehemové železo - transferrin, ferritin, hemosiderin, které jsou důležité v metabolismu železa v těle.

Transferrin je ve vodě rozpustný protein železa, který se nachází v krevním séru jako součást β-globulinů. Transferrin molekula obsahuje dva ionty Fe 3+. Tento protein slouží jako nosič železa v těle. Transferrin je syntetizován v játrech.

Feritin je intracelulární globulární protein, který se nachází hlavně ve slezině, játrech a kostní dřeni a působí v těle jako zásoba železa. Díky ferritinu jsou cytosolické zásoby železa udržovány v rozpustné a netoxické formě..

Hemosiderin je na rozdíl od ferritinu a transferinu ve vodě nerozpustný proteinový komplex obsahující železo. Nachází se hlavně v buňkách jater a sleziny, hromadí se s přebytkem železa v těle, například při častých krevních transfuzích.

Ceruloplasmin je syrovátková bílkovina, která obsahuje měď a podílí se na jejím metabolismu a metabolických procesech železa. Patří k α-2-globulinům.

Kataláza - neutralizuje peroxid vodíku.

Cytochrom oxidáza - v kombinaci s dalšími enzymy dýchacího řetězce mitochondrií zapojených do syntézy ATP.

Alkohol dehydrogenáza - poskytuje metabolismus ethanolu a dalších alkoholů

Laktát dehydrogenáza - podílí se na metabolismu kyseliny mléčné

Karbonová anhydráza - tvoří kyselinu uhličitou z CO2 a H2Ó.

Xantin oxidáza - zodpovědná za nedávné katabolické reakce purinových bází.

Thyroperoxidáza - podílí se na syntéze hormonů štítné žlázy.

Glutathionperoxidáza - antioxidační enzym.

Urease - zodpovědný za rozpad močoviny.

2. Ve formě molekul (fibrilární a globulární)

Proteiny mohou být klasifikovány podle tvaru molekul a některých fyzikálních vlastností do dvou velkých tříd: fibrilární a globulární proteiny.

Fibrilární proteiny jsou dlouhé vláknité molekuly, jejichž polypeptidové řetězce jsou vzájemně rovnoběžné podél stejné osy a vytvářejí dlouhá vlákna (fibrily) nebo vrstvy.

Sekundární struktura je nejdůležitější (terciární je téměř vůbec nevyjádřena).

Většina fibrilárních proteinů je nerozpustná ve vodě, má velkou molekulovou hmotnost.

Tyto proteiny se vyznačují vysokou mechanickou pevností, plní strukturální funkci.

Fibrilární proteiny zahrnují keratiny (vlasy, vlna, rohy, kopyta, nehty, peří), myosin (svaly), kolagen (šlachy a chrupavky), fibroin (hedvábí, pavučina).

Globulární proteiny se vyznačují kompaktním trojrozměrným skládáním polypeptidových řetězců, jejich molekuly jsou ve formě globulí.

Nejdůležitější terciární struktura.

Globulární proteiny jsou rozpustné ve vodě nebo ve zředěných solných roztocích. Vzhledem k velké velikosti molekul jsou tyto roztoky koloidní..

Globulární proteiny působí jako enzymy, protilátky (sérové ​​globuliny určují imunologickou aktivitu) av některých případech hormony (inzulín).

Hrají důležitou roli v protoplazmě, zadržují v něm vodu a některé další látky a přispívají k udržování molekulární organizace..

Globulární bílkoviny se nacházejí ve fyziologických tekutinách (krevní sérum, mléko, trávicí tekutiny), v tělesných tkáních.

Existují také intermediární proteiny fibrilární povahy, ale rozpustné. Příkladem je fibrinogen, který se během koagulace krve mění na nerozpustný fibrin..

3.Rozpustnost v jednotlivých rozpouštědlech

Klasifikace jednoduchých proteinů je založena především na rozpustnosti ve vodě, alkoholu, solných roztocích, zásadách a kyselých roztocích.

4. Podle složení aminokyselin

Z hlediska nutriční hodnoty bílkovin, které jsou dány jejich aminokyselinovým složením a obsahem esenciálních aminokyselin, jsou proteiny rozděleny na plný a horší.

Plnohodnotné proteiny jsou ty, které obsahují osm esenciálních aminokyselin, které tělo nemůže syntetizovat samo o sobě.

Defektní proteiny jsou ty, které obsahují nedostatečné množství jedné nebo více esenciálních aminokyselin, které tělo nemůže syntetizovat.

Kompletní bílkoviny se nacházejí v živočišných produktech (kromě želatiny) a také v některých rostlinných potravinách (hrách, fazole, sója).

Defektní proteiny - hlavně rostlinného původu.

hlavnísekvence aminokyselinových zbytků
sekundární
terciární